Jaká je enzymatická funkce proteinů? Enzymatická funkce proteinů: příklady

Práce našeho těla je extrémně složitý proces, který zahrnuje miliony buněk, tisíce velmi rozmanitých látek. Existuje však jedna oblast, která zcela závisí na speciálních proteinech, bez nichž nebude život člověka ani zvířete zcela nemožný. Jak jste pravděpodobně uhodli, nyní mluvíme o enzymech.

Dnes budeme zvažovat enzymatický funkce bílkovin. To je důležitá oblast biochemie.

Vzhledem k tomu, že základem těchto látek jsou převážně bílkoviny, mohou být považovány za samotné. Měli byste vědět, že pro první čas enzymy byly objeveny v 30. letech 19. století, tak vědci trvalo více než sto let, aby se dospělo k více či méně jednotné definice pro ně. Jakou funkci tedy enzymový protein dělá? O tom, stejně jako o jejich struktuře a příkladech reakcí se dozvíte z našeho článku.

Je třeba si uvědomit, že ne každý protein může být enzym, dokonce i teoreticky. Pouze globulární proteiny jsou schopné vykazovat katalytickou aktivitu proti jiným organickým sloučeninám. Stejně jako všechny přírodní sloučeniny této třídy se enzymy skládají z aminokyselinových zbytků. Nezapomeňte, že enzymatická funkce proteinů (jejichž příklady budou v předmětu) mohou být provedeny pouze těmi, jejichž molární hmotnost není menší než 5000.

Co je enzym, moderní definice

Enzymy jsou katalyzátory biologických původu. Mají schopnost urychlit reakce v důsledku nejbližšího kontaktu mezi oběma látkami podílejícími se na reakci (substráty). Lze říci, že enzymatickou funkcí proteinů je proces katalýzy určitých biochemických reakcí, které jsou charakteristické pouze pro živý organismus. Pouze malá část z nich může být reprodukována v laboratoři.

Je třeba poznamenat, že v posledních letech došlo k určitému průlomu v tomto směru. Vědci se postupně přibližují tvorbě umělých enzymů, které lze použít nejen pro účely národního hospodářství, ale i pro medicínu. Vyvíjíme enzymy, které mohou účinně zničit i malé oblasti onkologického onemocnění, které začíná.

Které části enzymu se přímo podílejí na reakci?

Všimněte si, že kontakt se substrátem nezahrnuje celé tělo enzymu, ale pouze jeho malou oblast, která se nazývá aktivní centrum. To je jejich hlavní vlastnost, komplementarita. Tento koncept znamená, že enzym je ideálně vhodný pro substrát ve formě a jeho fyzikálně-chemické vlastnosti. Můžeme to říci funkce enzymových proteinů v tomto případě je následující:

• Jejich vodní skořápka pochází z povrchu.
• Existuje určitá deformace (například polarizace).
• Poté se nacházejí ve zvláštním prostoru ve vesmíru a současně se blíží.

Právě tyto faktory vedou k zrychlení reakce. A teď se ujme srovnání enzymů a anorganických katalyzátorů.

Jak vidíte, enzymatická funkce proteinů předpokládá specificitu. Dodáváme také, že mnoho z těchto proteinů má specifickou specificitu. Jednoduše řečeno, lidské enzymy pravděpodobně nebudou vhodné pro morčata.

Důležité informace o struktuře enzymů

Ve struktuře těchto sloučenin se okamžitě rozlišují tři úrovně. Primární struktura může být identifikována aminokyselinovými zbytky, které jsou součástí enzymů. Vzhledem k tomu, že enzymatické funkce proteinů, jejichž příklady opakovaně citujeme v tomto článku, mohou být prováděny pouze určitými kategoriemi sloučenin, je zcela realistické určit je právě tímto kritériem.

Pokud jde o sekundární úroveň, členství je určeno dalšími typy vazeb, které mohou vzniknout mezi těmito aminokyselinovými zbytky. Tyto vazby jsou vodíkové, elektrostatické, hydrofobní a van der Waalsovy interakce. Výsledkem stresu, který tyto vazby způsobují, jsou různé části enzymové formy alfa - spirály, smyčky a beta - vlákna.

Terciární struktura se objevuje jako důsledek skutečnosti, že relativně velké segmenty polypeptidového řetězce se prostě skládají. Výsledné řetězce se nazývají domény. Konečná tvorba této struktury nastává teprve poté, co je mezi různými oblastmi vytvořena stabilní interakce. Je třeba si uvědomit, že samotná tvorba domén se odehrává zcela nezávisle.

Některé vlastnosti domén

Typicky polypeptidový řetězec, ze kterého jsou vytvořeny, sestává z přibližně 150 aminokyselinových zbytků. Když se vzájemně ovlivňují domény, vytváří se globule. Vzhledem k tomu, že enzymatické funkce jsou prováděny aktivními centry na jejich základě, je důležité pochopit význam tohoto procesu.

Samotná doména se vyznačuje skutečností, že mezi jejími aminokyselinovými zbytky jsou pozorovány četné interakce. Jejich počet je mnohem větší než počet reakcí mezi samotnými doménami. Dutiny mezi nimi jsou tedy relativně "zranitelné" působením různých organických rozpouštědel. Jejich objem je řádu 20-30 kubických angstromů, které mohou obsahovat několik molekul vody. Různé domény mají často zcela jedinečnou prostorovou strukturu, která je spojena s výkonem zcela odlišných funkcí.

Aktivní centra

Aktivní centra jsou zpravidla umístěna striktně mezi doménami. Proto každý z nich hraje v průběhu reakce velmi důležitou roli. Díky tomuto uspořádání domén je zjištěna značná flexibilita a mobilita této oblasti enzymu. To je mimořádně důležité, protože enzymatické funkce jsou prováděny pouze těmi sloučeninami, které mohou vhodně měnit svou prostorovou polohu.

Mezi délkou polypeptidové vazby v těle enzymu a způsobem, jakým jsou prováděny komplexní funkce, existuje přímý vztah. Role se stává komplikovanější díky tvorbě aktivního reakčního centra mezi oběma katalytickými oblastmi a vytvořením zcela nových domén.

Některé proteiny, enzymy (příklady - lysozym a glykogen) se může výrazně lišit ve velikosti (129 a 842 aminokyselinových zbytků, v uvedeném pořadí), i když se reakce katalyzované štěpení chemických vazeb stejného typu. Rozdíl spočívá v tom, že masivní a větší enzymy jsou schopny lépe kontrolovat svou polohu v prostoru, což zajišťuje větší stabilitu a reakční rychlost.

Základní klasifikace enzymů

V současné době je standardní klasifikace běžná a rozšířená po celém světě. Podle ní se rozlišuje šest hlavních tříd s odpovídajícími podtřídami. Budeme zvažovat pouze ty základní. Zde jsou:

1. Oxidoreduktázy. Funkce enzymů proteinu je v tomto případě stimulace oxidačních redukčních reakcí.

2. Transfery. Může provádět přenos mezi substráty následujících skupin:

• Jedno-uhlíkové zbytky.
• Zbytky aldehydů, stejně jako ketony.
• Acylové a glykosylové složky.
• Alkyl (výjimečně nesmí mít CH3) zbytky.
• Dusíkové báze.
• Skupiny obsahující fosfor.

3. Hydrolázy. V tomto případě hodnota enzymatické funkce proteinů spočívá v rozštěpení následujících typů sloučenin:

• Estery.
• Glykosidy.
• Etery, stejně jako thioétery.
• Peptidní typy vazeb.
• C-N typu vazeb (s výjimkou všech stejných peptidů).

4. Lyázy. Mají schopnost uvolnit skupiny s následnou tvorbou dvojné vazby. Reverzní proces může navíc vykonávat také: spojování jednotlivých skupin s dvojitými vazbami.

5. Izomerázy. V tomto případě je enzymatická funkce proteinů katalýzou komplexních izomerních reakcí. Tato skupina zahrnuje následující enzymy:

• Racemasy, epimerasy.
• Cisstransisomeráza.
• Intramolekulární oxidoreduktázy.
• Intramolekulární transferázy.
• Intramolekulární lýzy.

6. Ligázy (jinak známé jako syntetázy). Podává se pro štěpení ATP současným vytvořením určitých vazeb.

Je snadné vidět, že enzymatické funkce proteinů jsou neuvěřitelně důležité, protože do určité míry kontrolují téměř všechny reakce, které se vyskytují ve vašem těle každou vteřinu.

Co zbylo z enzymu po interakci se substrátem?

Enzym je často protein globulárního původu, jehož aktivním centrem jsou aminokyselinové zbytky. Ve všech ostatních případech centrum obsahuje pevně připojenou skupinu protézy nebo koenzym (např. ATP), jehož spojení je mnohem slabší. Celý katalyzátor se nazývá holoenzym a jeho zbytek, který vzniká po odstranění ATP, je apoenzym.

Podle této vlastnosti jsou enzymy rozděleny do následujících skupin:

• Jednoduché hydrolázy, lyasy a izomerázy, které obecně neobsahují koenzymovou bázi.
• Proteinové enzymy (příklady - některé transaminázy) obsahující protetickou skupinu (např. Kyselina lipoová). Tato skupina zahrnuje také mnoho peroxidáz.
• Ennisms, pro které je regenerace koenzymu povinná. Ty zahrnují kinázy, stejně jako většinu oxidoreduktáz.
• Jiné katalyzátory, jejichž složení ještě není plně pochopeno.

Všechny látky, které jsou součástí první skupiny, jsou široce používány v potravinářském průmyslu. Všechny ostatní katalyzátory vyžadují velmi specifické podmínky pro jejich aktivaci a proto pracují pouze v těle nebo v některých laboratorních experimentech. Takže enzymatická funkce je velmi specifická reakce, která spočívá v stimulaci (katalyzování) určitých typů reakcí za přísně definovaných podmínek lidského nebo zvířecího těla.

Co se děje v aktivním centru nebo proč enzymy fungují tak účinně?

Již jednou jsme říkali, že klíčem k pochopení enzymatické katalýzy je vytvoření aktivního centra. Tam dochází k specifické vazbě substrátu, která se za takových podmínek stává mnohem aktivnější v reakci. Abyste pochopili složitost reakcí prováděných tam, uveďte jednoduchý příklad: fermentační glukóza, 12 enzymů je nutné najednou! Taková neklidná interakce je možná pouze proto, že protein vykazující enzymatickou funkci má nejvyšší stupeň specifičnosti.

Druhová specifičnost enzymů

To může být absolutní. V tomto případě se specificita projevuje pouze na jeden, striktně definovaný typ enzymu. Ureáza tedy interaguje pouze s močovinou. Při laktózovém mléce v reakci za žádných okolností nenastane. To je funkce bílkovinných enzymů v těle.

Kromě toho, že absolutní neobvyklé skupina spetsifichnost.Kak lze pochopit z názvu, v tomto případě je „vnímavost“ přísně ke třídě organických sloučenin (estery, včetně komplexních alkoholů nebo aldehydů). Pepsin, který je jedním z hlavních enzymů žaludku, tedy vykazuje specificitu pouze s ohledem na hydrolýzu peptidové vazby. Alkohol dehydrogenasa interaguje výhradně s alkoholy a laktidová dehydráza nic nerozděluje alfa-hydroxykyseliny.

Stává se také, že enzymatická funkce je charakteristická pro určitou skupinu sloučenin, ale za určitých podmínek mohou enzymy působit na látky zcela odlišné od jejich základního "cíle". V tomto případě katalyzátor "gravituje" na určitou třídu látek, ale za určitých podmínek může rozdělit další sloučeniny (ne nutně analogické). Je pravda, že v tomto případě bude reakce mnohem pomalejší.

Široce známý pro schopnost trypsinu jednat o peptidovými vazbami, ale jen málo lidí ví, že tento protein, který vykonává funkci enzymu v gastrointestinálním traktu, může také reagovat s různými esterových sloučenin.

Konečně, specificita je optická. Tyto enzymy mohou interagovat s nejširší nabídkou zcela odlišných látek, ale pouze za podmínky, že mají přísně definované optické vlastnosti. Takže enzymatická funkce proteinů je v tomto případě velmi podobná principu působení neenzymů a katalyzátorů anorganického původu.

Jaké faktory určují účinnost katalýzy?

Dnes se předpokládá, že faktory, které určují extrémně vysoký stupeň enzymatické účinnosti, jsou:

• Účinek koncentrace.
• Vliv prostorové orientace.
• Multifunkčnost aktivního reakčního centra.

Obecně se podstata koncentračního účinku neliší od podstaty anorganické katalýzové reakce. V tomto případě se koncentrace substrátu vytvoří v aktivním centru, což je několikrát vyšší než stejná hodnota pro celý další objem roztoku. Ve středu reakce jsou molekuly látky selektivně tříděny, které musí navzájem reagovat. Není těžké odhadnout, že tento účinek vede ke zvýšení rychlost chemické reakce na několika objednávkách.

Když běží standardní chemický proces, je nesmírně důležité, jaká část interagujících molekul se srazí. Jednoduše řečeno, podstata molekuly v okamžiku nárazu musí být striktně orientovány vůči sobě navzájem. Vzhledem k tomu, že se provádí pod nátlakem, pak všechny zúčastněné komponenty jsou uspořádány v určitém řádku, katalýza reakce je silně o tři řády takové otočení v aktivním místě enzymu.

Multifunkčností v tomto případě se rozumí vlastnost všech složek aktivního centra současně (nebo přísně koordinovaná), která působí na molekulu "zpracované" látky. Kromě toho (molekula) je nejen vhodně fixována ve vesmíru (viz výše), ale také významně mění jeho vlastnosti. To vše v kombinaci vede k tomu, že enzymy se mnohem snazší působí na substrát nezbytným způsobem.