Kontraktilní proteiny: funkce, příklady

Proteiny (polypeptidy, proteiny) jsou vysokomolekulární látky, které obsahují alfa-aminokyseliny spojené peptidovou vazbou. Složení proteinů je stanoveno v živých organismech genetickým kódem. Obvykle syntéza používá sadu 20 standardních aminokyselin.

Klasifikace bílkovin

Oddělení proteinů se provádí z různých důvodů:

• Tvar molekuly.
• Složení.
• Funkce.

Podle posledního kritéria jsou proteiny klasifikovány:

• Na strukturální.
• Výživné a náhradní.
• Doprava.
• Snižování.

Strukturální bílkoviny

Patří mezi ně elastin, kolagen, keratin, fibroin. Strukturní polypeptidy se podílejí na tvorbě buněčných membrán. Mohou vytvářet kanály v nich nebo provádět jiné funkce.

Nutriční, rezervní bílkoviny

Výživovým polypeptidem je kasein. Díky tomu je rostoucí organismus opatřen vápníkem, fosforem a aminokyselinami.

Náhradní bílkoviny jsou semena kultivovaných rostlin, vaječné bílé. Oni jsou spotřebováni ve fázi vývoje embrya. V lidském těle, stejně jako u zvířat, nejsou proteiny skladovány. Musí být pravidelně přijímáni s jídlem, jinak je pravděpodobný rozvoj dystrofie.

Transportní polypeptidy

Klasickým příkladem těchto proteinů je hemoglobin. V krvi se na pohybu hormonů, lipidů a dalších látek podílejí jiné polypeptidy.

V buněčných membránách jsou proteiny, které mají schopnost transportovat ionty, aminokyseliny, glukózu a další sloučeniny přes buněčnou membránu.

Kontraktilní proteiny

Funkce tyto polypeptidy jsou spojeny s prací svalových vláken. Navíc zajišťují pohyb cibulí a flagel v prvoku. Funkce kontraktilních proteinů transport organelů uvnitř buňky. Vzhledem k jejich přítomnosti se modifikují buněčné formy.

Příklady kontraktilních proteinů jsou myosin a aktin. Stojí za to říkat, že tyto polypeptidy se nacházejí nejen v buňkách svalových vláken. Kontraktilní proteiny fungují v téměř všech tkáně zvířat.

Vlastnosti

V buňkách je nalezen individuální polypeptid, tropomyosin. Svalová prodloužená bílkovina myosin je jeho polymer. Tvoří komplex s aktinem.

Proteiny snižující svaly nerozpouštějte ve vodě.

Rychlost syntézy polypeptidů

Je regulován štítnou žlázou a steroidními hormony. Při průchodu do buňky se váží na specifické receptory. Vzniklý komplex proniká do buněčného jádra a váže se na chromatin. Kvůli tomu se zvyšuje rychlost syntézy polypeptidů na úrovni genů.

Aktivní geny poskytují zvýšenou syntézu specifické RNA. Opouští jádro, směřuje k ribosomům a aktivuje syntézu nových strukturních nebo kontraktilních proteinů, enzymy nebo hormony. To je anabolický účinek genů.

Mezitím syntéza proteinů v buňkách je poměrně pomalý proces. Vyžaduje vysoké náklady na energii a plastový materiál. Proto hormony nejsou schopny rychle regulovat metabolismus. Jejich hlavním úkolem je regulovat růst, diferenciaci a vývoj buněk v těle.

Svalová kontrakce

Je jasný příklad kontraktivní funkce proteinů. V průběhu studií bylo zjištěno, že základem svalové kontrakce je změna fyzikálních vlastností polypeptidu.

Kontraktilní funkce je prováděna proteinem actomyosin, který interaguje s kyselinou adenosintrifosforečnou. Toto spojení je doprovázeno kontrakcí myofibril. Tato interakce může být pozorována mimo tělo.

Například, je-li ponořen ve vodě (macerované) svalových vláken, zbaven vzrušivosti, vliv na řešení adenosintrifosfátu, jejich prudký pokles začít podobné snížení v obývacím svalu. Tato zkušenost má velký praktický význam. Tvrdí, že pro svalovou kontrakci vyžaduje chemickou reakci kontraktilních proteinů s látkou bohatou na energii.

Vliv vitamínu E

Na jedné straně je to hlavní intracelulární antioxidant. Vitamin E poskytuje ochranu tuků a dalších snadno oxidovaných sloučenin před oxidací. Současně působí jako nosič elektronů a účastní se oxidačních redukčních reakcí, které jsou spojeny se skladováním uvolněné energie.

Nedostatek vitaminu E způsobuje atrofii svalové tkáně: obsah kontraktilní bílkoviny Myosin prudce klesá a nahrazuje se kolagenem - inertním polypeptidem.

Specificita myosinu

To je považováno za jeden z klíčových kontraktilních proteinů. Obsahuje asi 55% celkového obsahu polypeptidu ve svalové tkáni.

Myosin se skládá z vláken (tlustých vláken) myofibril. V molekule je dlouhá vláknitá část, která má dvojitou šroubovitou strukturu a hlavy (kulovité struktury). Ve složení myosinu se rozlišují 6 podjednotek: 2 těžké a 4 lehké řetězce umístěné v globulární části.

Hlavním úkolem fibrilární oblasti je schopnost vytvářet svazky myozinových vláken nebo silných protofibril.

Na hlavách je aktivní místo ATP-ase a aktin-vázající centrum. To zajišťuje hydrolýzu ATP a souvislost s aktinovými vlákny.

Odrůdy

Subtypy aktinu a myozinu jsou:

• Dinaine flagella a cibule protozoa.
• Spektrin v membránách erytrocytů.
• Neuroteninové perisinaptické membrány.

K typům aktinu a myosinu jsou bakteriální polypeptidy zodpovědné za pohyb různých látek do gradient koncentrace. Tento proces se také nazývá chemotaxe.

Úloha adenosintrifosfátu

Pokud umístíte vlákna aktomyosinu do roztoku kyseliny, přidejte ionty draslíku a hořčíku, uvidíte, že jsou zkracovány. To rozděluje ATP. Tento jev svědčí o tom, že dezintegrace kyseliny adenosintrifosforečné má určitý vztah se změnou fyzikálně-chemických vlastností kontraktilního proteinu a následně svalovou hmotou. Poprvé tento fenomén odhalil Szent-Djyordy a Engelhardt.

Syntéza a rozklad ATP má velký význam v procesu přeměny chemické energie na mechanickou energii. Při rozkladu glykogenu, doprovázené produkcí kyseliny mléčné, jako při defosforylaci adenosintrifosfátu a kreatinfosforečných kyselin, není zapotřebí účasti kyslíku. To vysvětluje schopnost izolovaného svalu fungovat za anaerobních podmínek.

Svalových vláken unavené při provozu v anaerobním prostředí k akumulaci kyseliny mléčné a produktů, vytvořených během rozpadu kreatinfosfátu a adenosinu. V důsledku toho jsou zásoby látek vyčerpány, jejichž rozdělení uvolňuje potřebnou energii. Pokud dáte unavený sval v podmínkách obsahujících kyslík, bude to spotřebovat. Určité množství kyseliny mléčné se začne oxidovat. Výsledkem je tvorba vody a oxidu uhličitého. Uvolněná energie se používá pro resynthesis kreatinfosfornoy, adenosin kyselin a glykogenu z rozkladných produktů. Díky tomu sval znovu získá schopnost pracovat.

Kostní svaly

Jednotlivé vlastnosti polypeptidů lze vysvětlit pouze příkladem jejich funkcí, tedy jejich přínosem pro složité aktivity. Mezi několika málo struktur, u nichž byla stanovena korelace mezi funkcemi proteinů a orgánem, si kosterní svaly zasluhují zvláštní pozornost.

Její buňka je aktivována kvůli nervovým impulzům (signály řízené membránou). Na molekulární úrovni je redukce založena na cyklické tvorbě příčných můstků v důsledku periodických interakcí mezi aktinem, myosinem a Mg-ATP. Proteiny vázající vápník a Ca iony působí jako prostředník mezi efektory a nervovými signály.

Zprostředkování omezuje rychlost odezvy na impulsy "on / off" a zabraňuje spontánním kontrakcím. Zároveň některé kmity (oscilace) letadlových svalových vláken okřídleného hmyzu nekontrolují ionty nebo podobné nízkomolekulární sloučeniny, ale přímo kontraktilní proteiny. Díky tomu je možné velmi rychlé snižování, které po aktivaci probíhá nezávisle.

Vlastnosti polypeptidů z tekutých krystalů

Při zkrácení svalových vláken doba mřížky tvořená protofibrily se mění. Když mřížka tenkých vláken vstupuje do struktury tlustých prvků, je tetragonální symetrie nahrazena šestiúhelníkovou. Tento jev lze považovat za polymorfní přechod v systému kapalných krystalů.

Vlastnosti mechanochemických procesů

Jsou redukovány na transformaci chemické energie na mechanickou energii. ATPázy mitochondriální buněčných membrán mají podobnosti se zákonem iozinovoy kosterního svalu systému. Společné znaky jsou také zaznamenány v jejich mechanochemických vlastnostech: jsou redukovány pod vlivem ATP.

V důsledku toho musí být kontraktilní protein přítomen v mitochondriálních membránách. A opravdu je tam. Bylo zjištěno, že kontraktivní polypeptidy jsou zapojeny do mitochondriální mechanochemie. Bylo také zjištěno, že fosfatidylinositol (lipidové membrány) hraje v procesech důležitou roli.

Pokročilé

Molekula myozin proteinu přispívá nejen ke snížení různých svalů, ale mohou také podílet na jiných intracelulárních procesů. A to zejména proto, na pohyb organel aktinových vláken spojených s membránami, cytoskeletu tvorbu a provoz, a tak dále. Téměř vždy stejně molekula interaguje s aktinem, druhé klíčové jsou kontraktilních proteinů.

Bylo prokázáno, že molekuly actomyosinu se mohou měnit v délce pod vlivem chemické energie uvolněné, když se odštěpí z ATP zbytek kyseliny fosforečné. Jinými slovy, tento proces způsobuje svalovou kontrakci.

Systém ATP tedy funguje jako druh baterie chemické energie. Pokud je to nutné, stává se přímo mechanickým prostředím s mediací aktomyosinu. V tomto případě neexistuje mezifáze, charakteristická pro procesy interakce jiných prvků, přechod na tepelnou energii.