Struktura proteinů kvartérní struktury, rysy syntézy a genetiky

Proteiny jsou jedním z důležitých organických prvků všech živých tělních buněk. Vystupují mnoho funkcí .. Referenční, signálu, enzymatickou, přepravu, konstrukční, receptor atd Důležitou evoluční adaptací ocel primární, sekundární, terciární a kvartérní struktury proteinů. Jaké jsou

Strukturní složky bílkovin

Monomery jakéhokoliv polypeptidového řetězce jsou aminokyseliny (AA). Tyto nízkomolekulární organické sloučeniny jsou poměrně běžné a mohou existovat jako nezávislé molekuly a vykonávají své vlastní funkce. Mezi ně patří transport látek, příjem, inhibice nebo aktivace enzymů.

Celkově existuje asi 200 biogenních aminokyselin, ale pouze 20 z nich může být monomery proteinů. Snadno se rozpouštějí ve vodě, mají krystalickou strukturu a mnohé z nich jsou sladké.

Z chemického hlediska jsou AK molekuly, ve kterých jsou nezbytně přítomné dvě funkční skupiny: -COOH a -NH2. Pomocí těchto skupin vytvářejí aminokyseliny řetězce, které se navzájem propojují peptidovou vazbou.

Každá z 20 proteinogenních aminokyselin má svůj vlastní radikál, v závislosti na tom, které chemické vlastnosti se liší. Pokud jde o složení takových radikálů, jsou všechny AA zařazeny do několika skupin.

1. Nepolární: isoleucin, glycin, leucin, valin, prolin, alanin.
2. Polární a nenabitý: threonin, methionin, cystein, serin, glutamin, asparagin.
3. Aromatická látka: tyrosin, fenylalanin, tryptofan.
4. Polární a negativně nabitá: glutamát, aspartát.
5. Polární a pozitivně nabitá: arginin, histidin, lysin.

Jakákoli úroveň uspořádání proteinové struktury (primární, sekundární, terciární, kvartérní) je založena na polypeptidovém řetězci sestávajícím z AA. Jediným rozdílem je to, jak se tato sekvence vyvíjí ve vesmíru a pomocí něhož jsou dodržovány chemické vazby.

Primární struktura proteinu

Jakýkoliv protein je tvořen na ribosomech - nemembránových organelách buňky, které se podílejí na syntéze polypeptidového řetězce. Zde jsou aminokyseliny spojeny silnou peptidovou vazbou, tvořící primární strukturu. Nicméně taková primární struktura proteinu z kvartéru je velmi odlišná, takže je nutné další zrání molekuly.

Takové proteiny jako elastin, histony, glutathion, které již mají tak jednoduchou strukturu, jsou schopny plnit své funkce v těle. Pro převážnou většinu proteinů je dalším krokem vytvoření složitější sekundární konformace.

Sekundární struktura proteinu

Tvorba peptidových vazeb je prvním stupněm zrání většiny proteinů. Aby mohli vykonávat své funkce, musí jejich místní konformace podstoupit některé změny. Toho je dosaženo pomocí vodíkových vazeb - křehké, ale zároveň četné spojení mezi hlavními a kyselými centry molekul aminokyselin.

Takže vzniká sekundární struktura proteinu, z kvartérní se vyznačuje jednoduchostí zařízení a lokální konformací. Druhý způsob znamená, že celý řetězec neprochází transformací. Vodíkové vazby se mohou vytvářet na několika místech s odlišnou vzdáleností od sebe navzájem a jejich tvar závisí také na typu aminokyselin a na způsobu montáže.

Lysozym a pepsin jsou zástupci proteinů, které mají sekundární strukturu. Pepsin se podílí na trávení a lysozyme má v těle ochrannou funkci a ničí buněčné stěny bakterií.

Vlastnosti sekundární struktury

Místní konformace peptidového řetězce se mohou navzájem lišit. Byly již studovány několik desítek a tři jsou nejčastější. Mezi ně patří alfa-helix, beta vrstvy a beta-turn.

• Alfa-helix je jednou z často se vyskytujících konformací sekundární struktury většiny proteinů. Je to pevný jádrový rám s zdvihem 0,54 nm. Radikály aminokyselin jsou směrovány směrem ven.

Nejvíce obyčejné pravo-spirálovité spirály, a někdy můžete najít levostranné analogy. Formovací funkce se provádí pomocí vodíkových vazeb, které stabilizují kudrlinky. Řetězec, který tvoří alfa šroubovice, obsahuje velmi málo aminokyselin nabitých prolinem a polárními.

• Beta-rotace je izolována v samostatné konformaci, ačkoli to může být nazváno součástí beta vrstvy. Podstata spočívá v ohýbání peptidového řetězce, který je podporován vodíkovými vazbami. Obvykle samotný ohyb sestává ze 4-5 aminokyselin, mezi něž je nutná přítomnost prolinu. Tento AK má pouze tvrdý a krátký skelet, který umožňuje vytvořit samotnou zatáčku.
• Beta-vrstva je řetězec aminokyselin, který tvoří několik ohybů a stabilizuje je vodíkovými vazbami. Taková konformace je velmi podobná složenému papíru. Nejčastěji tato forma má agresivní proteiny, ale existuje mnoho výjimek.

Existují paralelní a antiparalelní beta vrstvy. V prvním případě se C-a N-konce shodují v bodech ohýbání a na koncích řetězu a ve druhém případě č.

Terciární struktura

Další balení bílkoviny vede k vytvoření terciární struktury. Taková konformace je stabilizována pomocí vodíkových, disulfidových, hydrofobních a iontových vazeb. Jejich velké číslo umožňuje otočit sekundární strukturu do složitější podoby a stabilizovat ji.

Oddělte globulární a fibrilárních proteinů. Molekula globulárních peptidů je globulární struktura. Příklady: albumin, globulin, histony v terciární struktuře.

Fibrilární proteiny vytvářejí silné prameny, jejichž délka přesahuje jejich šířku. Takové proteiny nejčastěji provádějí strukturální a formovací funkce. Příklady jsou fibroin, keratin, kolagen, elastin.

Struktura proteinů v kvartérní struktuře molekuly

Pokud se do jednoho komplexu skombinuje několik kuliček, vytvoří se takzvaná kvartérní struktura. Taková konformace není charakteristická pro všechny peptidy a je tvořena, když je nutné provádět důležité a specifické funkce.

Každá globule ve složení komplexní protein je samostatná doména nebo protomer. Celkem Struktura proteinů kvartérní struktury molekula se nazývá oligomer.

Obvykle má takový protein několik stabilních konformací, které se neustále navzájem nahrazují buď v závislosti na vlivu některých vnějších faktorů, nebo když je nutné provádět různé funkce.

Důležitým rozdílem mezi terciární strukturou proteinu a kvartéru je mezimolekulární vazba, která je zodpovědná za spojení několika globulek. Ve středu celé molekuly se často nachází kovový iont, který přímo ovlivňuje tvorbu intermolekulárních vazeb.

Další proteinové struktury

Ne vždy je řetězec aminokyselin dostatečný k tomu, aby plnil funkce bílkovin. Ve většině případů se s těmito molekulami spojují další molekuly organické a anorganické povahy. Protože tato vlastnost je charakteristická pro obrovské množství enzymů, složení komplexních proteáz se obvykle dělí na tři části:

• Apoenzym je proteinová část molekuly, která je aminokyselinovou sekvencí.
• Koenzym není bílkovina, ale organická součást. Může obsahovat různé typy lipidů, sacharidů nebo dokonce nukleových kyselin. To zahrnuje zástupce biologicky aktivních látek, mezi nimiž jsou vitamíny.
• Kofaktor je anorganická část, která je v převážné většině případů zastoupena kovovými ionty.

Struktura proteinů v kvartérní struktuře molekuly vyžaduje účast několika molekul různých původů, takže mnoho enzymů má jen tři složky. Příkladem je fosfokináza, enzym, který zajišťuje přenos fosfátové skupiny z molekuly ATP.

Kde je tvořena kvartérní struktura molekuly proteinu?

Polypeptidový řetězec začíná být syntetizován na ribozómech buňky, ale další zrání bílkoviny se již vyskytuje v jiných organelách. Nově vytvořená molekula musí spadat do transportního systému, který se skládá z jaderné membrány, EPS, Golgiho aparátu a lysosomů.

Rostoucí složitost prostorové struktury proteinu dochází v endoplazmatickém retikulu, kde nejen tvoří různé druhy vazeb (vodík, disulfid, hydrofobní intermolekulární iontový), ale také se připojil k koenzymu a kofaktor. To vytváří kvartérní strukturu proteinu.

Když je molekula zcela připravená k práci, dostane se buď do cytoplazmy buňky, nebo do přístroje Golgi. V druhém případě jsou tyto peptidy zabaleny do lysosomů a transportovány do jiných komorových buněk.

Příklady oligomerních proteinů

Kvartérní struktura je struktura proteinů, která je navržena tak, aby usnadňovala výkon vitálních funkcí v živém těle. Komplexní konformace organických molekul dovoluje především ovlivnit práci mnoha metabolických procesů (enzymů).

Biologicky významnými bílkovinami jsou hemoglobin, chlorofyl a hemokyanin. Porfyrinový kruh je základem těchto molekul, jejichž středem je kovový iont.

Hemoglobin

Kvartérní struktura molekuly hemoglobinového proteinu je 4 globule spojené intermolekulárními vazbami. Ve středu je prapor s železným iontem. Protein je přenesen do cytoplazmy erytrocytů, kde je obsazeno asi 80% celkové cytoplazmy.

Základem molekuly je heme, který má více anorganické povahy a červenou barvu. Je také primárním produktem rozpadu hemoglobinu v játrech.

Všichni víme, že hemoglobin plní důležitou dopravní funkci - přenos kyslíku a oxidu uhličitého lidským tělem. Komplexní konformace molekuly proteinu vytváří speciální aktivní centra, která jsou schopna vázat odpovídající plyny hemoglobinem.

Když se vytvoří komplex "protein-plyn", vytvoří se tzv. Oxyhemoglobin a karbogeoglobin. Existuje však ještě jedna řada takových asociací, která je docela stabilní: karboxyhemoglobin. Jedná se o komplex proteinů a oxidu uhelnatého, jejichž stabilita vysvětluje útoky udušení v případě nadměrné toxicity.

Chlorofyl

Další zástupce bílkovin s kvartérní strukturou, jehož spojení je doménou již podporováno hořčíkovým iontem. Hlavním úkolem celé molekuly je účast v procesech fotosyntézy v rostlinách.

Existují různé typy chlorofylů, které se navzájem liší radikály porfyrinového kruhu. Každá z těchto odrůd je označena samostatným písmem latinské abecedy. Například suchozemské rostliny jsou charakterizovány přítomností chlorofylu a nebo chlorofylu b a v řasách se také nacházejí jiné typy tohoto proteinu.

Hemocyanin

Tato molekula je analogou hemoglobinu u mnoha nižších zvířat (členovci, měkkýši atd.). Hlavní rozdíl mezi strukturou proteinu a kvartérní strukturou molekuly je přítomnost iontu zinku namísto železného iontu. Hemocyanin má modrou barvu.

Někdy se lidé ptají, co by se stalo, kdyby hemoglobin člověka nahradil hemokyanin. V takovém případě je narušený obvyklý obsah látek v krvi, a zejména aminokyselin. Také hemocyanin nestabilně tvoří komplex s oxidem uhličitým, takže "modrá krev" by měla tendenci vytvářet krevní sraženiny.