Úrovně strukturní organizace proteinové molekuly nebo struktury proteinu

Struktura proteinové molekuly byla studována více než 200 let. Je známo mnoho proteinů. Některé z nich byly syntetizovány (například inzulín, RNáza). Hlavní strukturní a funkční jednotka proteinové molekuly jsou aminokyseliny. Dále karboxylové a aminové skupiny a proteiny obsahovat další funkční skupiny, které určují jejich vlastnosti. Takové skupiny zahrnují umístěn v boční molekule větvení proteinu: karboxylovou skupinu kyseliny asparagové nebo kyseliny glutamové, aminoskupinou lysinu nebo hydroxylysin, guanidinové skupiny argininu, imidazolová skupina histidinu, hydroxylovou skupinu serinu a threoninu, fenol skupina tyrosinu, sulfhydrylové skupině cysteinu, disulfidová skupina cystinu, thioether skupina methioninu, fenylalaninu benzelnoe jádro, alifatické řetězce jiné aminokyseliny.

Existují čtyři úrovně strukturní organizace proteinové molekuly.

Primární struktura proteinu. Aminokyseliny v proteinové molekule jsou spojeny peptidovými vazbami a tvoří primární strukturu. Závisí to na kvalitativním složení aminokyselin, jejich počtu a pořadí spojení mezi sebou. Primární struktura proteinu nejčastěji určuje Senger. Testovaný protein je ošetřen roztokem ditrofluorbenzenu (DNP), což vede k tvorbě dinitrofenyl-protein (DNP-protein). Později se DNP-protein hydrolyzuje, zbytek molekuly proteinu a aminokyseliny DNP se tvoří. DNP-aminokyselina je z této směsi izolována a je hydrolyzována. Produkty hydrolýzy jsou aminokyselina a dinitrobenzen. Zbytek molekuly proteinu reaguje s novými částmi DNP, až se celá molekula rozpadne na aminokyseliny. Na základě kvantitativního studia aminokyselin se vytvoří schéma primární struktury jednotlivých proteinů. Primární struktura proteinů je inzulin, myoglobin, hemoglobin, glukagon a mnoho dalších).

Edmanovou metodou se protein zpracuje s fenylisothiokyanátem. Někdy se používají proteolytické enzymy - trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidáza atd.

Sekundární struktura proteinu. Američtí vědci, pomocí rentgenové analýzy, zjištěno, že polypeptidové řetězce proteinu často existují ve formě alfa-šroubovic a někdy beta struktur.

Alfa-spirály jsou porovnávány s točité schodiště, kde je funkce stupňů provedena aminokyselinovými zbytky. V molekulách fibrilárních proteinů (vláknitý hedváb), jsou polypeptidové řetězce téměř úplně roztaženy (struktura beta) a jsou umístěny ve formě kuliček stabilizovaných vodíkovými vazbami.

Alfa helix se může spontánně vytvářet v syntetických polypeptidech (daderon, nylon), které mají molekulové hmotnosti od 10 do 20 tisíc. V určitých částech molekuly proteinů (inzulín, hemoglobin, RNáza) rozbije konfiguraci alfa helikální peptidového řetězce, a jsou vytvořeny šroubovicovou strukturu jiného typu.

Terciární struktura proteinu. Spirálové části polypeptidového řetězce proteinové molekuly jsou v různé vztahy, které určují, terciární (trojrozměrné) strukturu, formu a tvar objemu proteinové molekuly. Má se za to, že terciární struktura automatické a dochází v důsledku interakcí s aminokyselinovými zbytky molekul rozpouštědla. Tak hydrofobní zbytky, „tažené“ do proteinové molekuly, tvořící jejich suché zóně a hydrofilní skupiny jsou orientovány směrem k rozpouštědla, což vede k tvorbě energeticky příznivé konfirmační molekuly. Tento proces je doprovázen tvorbou intramolekulárních vazeb. Terciární struktura proteinové molekuly transkribované pro RNázou, hemoglobin, lysozym ze slepičích vajec.

Kvarterní struktura proteinu. Tento druh struktury proteinové molekuly vzniká v důsledku spojení několika podjednotek do jediné komplexní molekuly. Každá podjednotka má primární, sekundární a terciární strukturu.