Primární struktura proteinu

Struktura proteinu může být reprezentována jednou ze čtyř možností. Každá varianta má své vlastní zvláštnosti. Existuje tedy kvartérní, ternární, sekundární a primární strukturu proteinu.

Poslední úrovní v tomto seznamu je lineární polypeptidový řetězec aminokyselin. Aminokyseliny jsou vzájemně propojeny peptidovými vazbami. Primární strukturu proteinu je nejjednodušší úroveň organizace molekuly. Pomocí kovalentních peptidových vazeb mezi alfa-aminoskupinou v jedné aminokyselině a alfa-karboxylovou skupinou v jiné je poskytnuta vysoká stabilita molekuly.

Když se v buňkách vytvoří peptidová vazba, aktivuje se nejprve karboxylová skupina. Potom existuje spojení s aminoskupinou. Podobně se provádí laboratorní syntéza polypeptidů.

Peptidová vazba, která je opakujícím se fragmentem polypeptidového řetězce, má řadu vlastností. Pod vlivem těchto vlastností se vytváří nejen primární struktura proteinu. Ovlivňují také vyšší organizační úrovně polypeptidového řetězce. Mezi hlavní charakteristické rysy izolovaných coplanarity (schopnost všech atomů, které jsou zahrnuty v peptidové skupiny ve stejné rovině) s ohledem na substituenty, trans-N-C vazeb, vlastnost existují ve 2 rezonanční formy. Schopnost vytvářet vodíkové vazby se také odvolává na zvláštnosti peptidové vazby. V tomto případě z každé peptidové skupiny mohou být vytvořeny dvě vodíkové vazby s jinými skupinami (včetně peptidu). Existují však výjimky. Patří sem peptidové skupiny s aminoskupinami hydroxyprolinu nebo prolinu. Mohou tvořit pouze jednu vodíková vazba. To má vliv na tvorbu sekundární proteinové struktury. Takže v oblasti, kde se nachází hydroxyprolin nebo prolin, peptidový řetězec se snadno ohýbá, protože neexistuje žádná druhá vodíková vazba, která by ho udržovala (jako obvykle).

Název peptidu je tvořen jmény aminokyselin obsažených v nich. Dipeptid poskytuje dvě aminokyseliny, tripeptid je tři, tetrapeptid je čtyři a tak dále. V každém polypeptidovém řetězci (nebo peptidu) libovolné délky je N-koncová aminokyselina, která obsahuje volnou aminoskupinu a C-koncovou aminokyselinu, ve které je přítomna volná karboxylová skupina.

Vlastnosti bílkovin.

Při studiu těchto sloučenin se vědci zajímali o několik otázek. Vědci se nejprve snažili určit velikost, určit tvar a hmotnost proteinových molekul. Je třeba poznamenat, že to byly spíše komplikované úkoly. Obtížem bylo, že definice relativní molekulové hmotnosti ke zvýšení bod varu proteinové roztoky (stejně jako jiné látky) je nemožné, vzhledem k tomu, že roztoky bílkovin nemohou být vařeny. Definice indikátoru v souladu se snížením bodu mrazu vede k nepřesným výsledkům. Kromě toho se nikdy neobjevují bílkoviny v čisté formě. Použitím vyvinutých metod se však zjistilo, že molekulové hmotnosti se pohybuje od 14 do 45 tisíc a více.

Jednou z důležitých vlastností sloučenin je frakční vysušení. Tento proces je izolací proteinů od roztoků po přidání roztoků chlorovodíku s různými koncentracemi.

Další důležitou vlastností je denaturace. Tento proces nastává, když jsou proteiny vysráženy těžkými kovy. Denaturace je ztráta přirozených vlastností. Tento proces zahrnuje různé transformace molekuly s výjimkou rozpadu polypeptidového řetězce. Jinými slovy, primární struktura proteinu zůstává během denaturace nezměněna.