Úrovně strukturní organizace proteinové molekuly: sekundární struktura proteinu

Základ strukturu proteinů a protein je polypeptidový řetězec a proteinová molekula může sestávat z jednoho, dvou nebo více řetězců. Nicméně, fyzikální, biologické a chemické vlastnosti biopolymerů jsou způsobeny nejen obecnou chemickou strukturu, která může být „smysl“, ale i na jiných úrovních organizace proteinových molekul.

Primární struktura proteinu se stanoví kvantitativním a kvalitativním složením aminokyselin. Peptidové vazby jsou základem primární struktury. Poprvé tato hypotéza byla vyjádřena v roce 1888 A. Ya Danilevskym a později jeho předpoklady byly potvrzeny syntézou peptidů, kterou E. Fisher provedl. Struktura proteinové molekuly byla podrobně studována A. Ya. Danilevsky a E. Fisher. Podle této teorie se molekuly proteinů skládají z velkého počtu aminokyselinových zbytků, které jsou spojeny peptidovými vazbami. Proteinová molekula může mít jeden nebo více polypeptidových řetězců.

Při studiu primární struktury proteinů se používají chemické látky a proteolytické enzymy. Takže pomocí Edmanovy metody je velmi vhodné identifikovat koncové aminokyseliny.

Sekundární struktura proteinu demonstruje prostorovou konfiguraci proteinové molekuly. Existují následující typy sekundární struktury: alfa-helikální, beta-helikální, kolagenní šroubovice. Vědci zjistili, že alfa-helix je nejvíce charakteristická pro strukturu peptidů.

Sekundární struktura proteinu je stabilizována vodíkové vazby. Ty vznikají mezi atomy vodíku, spojený s elektronegativním atomem dusíku jedné peptidové vazby a karbonylový atom kyslíku čtvrté aminokyseliny na něm a směřující podél šroubovice. Energetické výpočty ukazují, že polymerace těchto aminokyselin je účinnější v pravé alfa helixu, která je přítomna v nativních proteinech.

Sekundární struktura proteinu: struktura beta-fold

Polypeptidové řetězce v beta záhybech jsou zcela podlouhlé. Beta záhyby jsou tvořeny interakcí dvou peptidových vazeb. Specifikovaná struktura je typická pro fibrilárních proteinů (keratin, fibroin atd.). Zejména beta-keratin je charakterizován paralelním uspořádáním polypeptidových řetězců, které jsou dodatečně stabilizovány disulfidovými vazbami mezi řetězci. V hedvábném fibroinu jsou sousední polypeptidové řetězce antiparalelní.

Sekundární struktura proteinu: kolagenní spirála

Tvorba se skládá ze tří spirálních řetězců tropocollagenu, který má tvar tyče. Spirálové řetězy jsou zkroucené a tvoří podvrtání. Šroubovice je stabilizována vodíkovými vazbami vznikajícími mezi vodíkem peptidových aminoskupin aminokyselinových zbytků jednoho řetězce a kyslíkem karbonylové skupiny aminokyselinových zbytků druhého řetězce. Předložená struktura dává kolagenu vysokou pevnost a pružnost.

Terciární struktura proteinu

Většina proteinů v přirozeném stavu má velmi kompaktní strukturu, která je určena tvarem, velikostí a polaritou aminokyselinových radikálů, stejně jako sekvencí aminokyselin.

Významný vliv na tvorbu nativní konformace proteinu, nebo terciární struktury mají hydrofobní a iontové interakce, vodíkové vazby, atd .. Na základě působení těchto sil se dosáhne termodynamicky účelné konformaci molekuly proteinu a jeho stabilizaci.

Kvartérní struktura

Tento druh molekulární struktury vzniká v důsledku spojení několika podjednotek do jediné komplexní molekuly. Každá podjednotka zahrnuje primární, sekundární a terciární struktury.