Proteiny: Struktura a funkce bílkovin

Proteiny jsou organické látky. Tyto vysokomolekulární sloučeniny jsou charakterizovány určitým složením a během hydrolýzy se rozkládají na aminokyseliny. Proteinové molekuly mohou mít různé formy, z nichž mnohé jsou složeny z několika polypeptidových řetězců. Informace o struktuře proteinu jsou kódovány v DNA a syntéza proteinových molekul se nazývá překlad.

Chemické složení proteinů

Průměrná bílkovina obsahuje:

• 52% uhlíku;
• 7% vodíku;
• 12% dusíku;
• 21% kyslíku;
• 3% síry.

Molekuly proteinů jsou polymery. Abychom pochopili jejich strukturu, je třeba zjistit, jaké jsou jejich monomery - aminokyseliny.

Aminokyseliny

Jsou rozděleny do dvou kategorií: neustále se vyskytující a někdy se vyskytující. Mezi prvními 18 monomery proteinu a 2 další amidy: kyselina asparagová a kyselina glutamová. Někdy jsou jen tři kyseliny.

Tyto kyseliny mohou být klasifikovány různými způsoby: povahou postranních řetězců nebo nábojem jejich radikálů a mohou být také děleny počtem skupin CN a COOH.

Primární struktura proteinu

Pořadí střídání aminokyselin v proteinovém řetězci určuje jeho následné úrovně organizace, vlastností a funkcí. Hlavní způsob komunikace mezi monomery je peptid. Je tvořen odstraněním vodíku z jedné aminokyseliny a skupiny OH z druhé.

První úroveň organizace proteinové molekuly je sekvence aminokyselin v ní, jednoduše řetězec, který určuje strukturu proteinových molekul. Skládá se z "kostry" s pravidelnou strukturou. Toto je opakující se sekvence -NH-CH-CO-. Samostatné postranní řetězce představují aminokyselinové radikály (R), jejich vlastnosti určují složení struktury proteinů.

I když struktura proteinových molekul je stejná, mohou se lišit ve vlastnostech pouze ze skutečnosti, že jejich monomery mají v řetězci jinou sekvenci. Pořadí aminokyselin v proteinu je určeno pomocí genů a určuje určité biologické funkce proteinů. Sekvence monomerů v molekulách zodpovědných za stejnou funkci je často blízko u různých druhů. Takové molekuly jsou stejné nebo podobné v organizaci a vykonávají stejné funkce u různých druhů organismů - homologních proteinů. Struktura, vlastnosti a funkce budoucích molekul jsou položeny již ve fázi syntézy řetězce aminokyselin.

Některé běžné funkce

Struktura proteinů byla studována poměrně dlouho a analýza jejich primární struktury učinila některé zobecnění. Pro větší počet bílkovin je přítomnost všech dvacet aminokyselin, z nichž je zvláště mnoho glycinů, alaninu, kyselina asparagová, glutamin a malý tryptofan, arginin, methionin, histidin. Výjimky představují pouze několik skupin proteinů, například histonů. Jsou potřebné pro balení DNA a obsahují hodně histidinu.

Druhá generalizace: v globulárních proteinech neexistují žádné obecné vzorce ve střídání aminokyselin. Ale i v biologických polypeptidech, které jsou daleko od biologické aktivity, existují malé identické fragmenty molekul.

Sekundární struktura

Druhou úrovní organizace polypeptidového řetězce je jeho prostorové uspořádání, které je podporováno vodíkovými vazbami. Přidělit alfa-helix a beta - fold. Část řetězce nemá uspořádanou strukturu, takové zóny se nazývají amorfní.

Spirála alfa všech přirozených proteinů je pravá. Postranní skupiny aminokyselin ve šroubovici vždy směrem ven a leží na protilehlých stranách své osy. Pokud jsou nepolární, je jejich seskupení na jedné straně šroubovice získat oblouku, které vytvářejí podmínky pro konvergenci různých spirálových regionů.

Beta-násobné - velmi protáhlá spirála - mají tendenci zůstat v molekule proteinu a množství paralelně a non-paralelní formě beta - složené vrstvy.

Terciární struktura proteinu

Třetím stupněm uspořádání proteinové molekuly je skládání spirál, záhybů a amorfních segmentů do kompaktní struktury. To je způsobeno vzájemným působením vedlejších radikálů monomerů. Tyto odkazy jsou rozděleny do několika typů:

• vodíkové vazby se tvoří mezi polárními radikály;
• hydrofobní - mezi nepolárními R-skupinami;
• elektrostatické síla přitažlivosti (iontové vazby) - mezi skupinami, jejichž náboje jsou opačné;
• disulfidové můstky - mezi zbytky cysteinu.

Posledním typem vazby (-S = S-) je kovalentní interakce. Disulfidové můstky posilují proteiny, jejich struktura se stává odolnější. Přítomnost takových spojení však není nutná. Například cystein může být v polypeptidovém řetězci velmi malý nebo jeho radikály jsou umístěny vedle sebe a nemohou vytvořit "most".

Čtvrtá úroveň organizace

Kvarterní struktura není tvořena všemi bílkovinami. Struktura proteinů na čtvrté úrovni je určena počtem polypeptidových řetězců (protomery). Jsou propojeny stejnými vazbami jako předchozí úroveň organizace, s výjimkou disulfidových mostů. Molekula se skládá z několika protomerů, z nichž každá má svou (nebo identickou) terciární strukturu.

Všechny úrovně organizace určují funkce, které budou výsledné proteiny provádět. Struktura proteinů na první úrovni organizace velmi přesně určuje jejich následnou roli v buňce a organismu jako celku.

Funkce proteinů

Je obtížné si dokonce představit, jak důležitá je role proteinů v aktivitě buňky. Nad nimi jsme uvažovali o jejich struktuře. Funkce proteinů přímo závisí na tom.

Při provádění strukturální (strukturální) funkce tvoří základ cytoplazmy jakékoliv živé buňky. Tyto polymery jsou hlavním materiálem všech buněčných membrán, když jsou v komplexu s lipidy. To také zahrnuje rozdělení buněk do oddělení, v každé z nich probíhají jejich reakce. Faktem je, že pro každý komplex buněčných procesů jsou vyžadovány jejich podmínky, zvláště pak pH média hraje velkou roli. Proteiny vytvářejí tenké oddíly, které rozdělují buňku do takzvaných oddílů. A samotný fenomén se nazýval rozdělení.

Katalytickou funkcí je regulace všech buněčných reakcí. Všechny enzymy původu jsou jednoduché nebo komplexních proteinů.

Jakýkoli druh pohybu organismů (práce svalů, pohyb protoplasmu v buňce, blikání řas v prvokách atd.) Se provádí pomocí bílkovin. Struktura proteinů jim umožňuje pohybovat se, vytvářet vlákna a kroužky.Dopravní funkce spočívá v tom, že mnoho látek je transportováno přes buněčnou membránu se specifickými nosnými bílkovinami.

Hormonální úloha těchto polymerů je okamžitě srozumitelná: řada hormonů ve struktuře jsou bílkoviny, například inzulín, oxytocin.

Rezervní funkce je určena skutečností, že bílkoviny jsou schopny vytvářet usazeniny. Například valgulinová vejce, mléčný kasein, rostlinné semínkové bílkoviny - obsahují velké množství živin.

Všechny šlachy, kloubní klouby, kosti kostry, kopyta jsou tvořeny bílkovinami, což nás vede k jejich další funkci - podpůrné.

Proteinové molekuly jsou receptory, které selektivně rozpoznávají určité látky. V této úloze jsou zvláště známé glykoproteiny a lektiny.

Nejdůležitějšími faktory imunity - protilátkami a doplňkovým systémem podle původu jsou proteiny. Například proces koagulace krve je založen na změnách fibrinogenního proteinu. Vnitřní stěny jícnu a žaludku jsou lemovány ochrannou vrstvou slizničních bílkovin - lycinů. Toxiny jsou také původem bílkovin. Základem pokožky, která chrání tělo zvířat, je kolagen. Všechny tyto funkce proteinů jsou ochranné.

No poslední funkce je regulační. Existují proteiny, které řídí práci genomu. To znamená, že regulují přepis a překlad.

Bez ohledu na důležitou úlohu, kterou hrají bílkoviny, byla struktura proteinů dlouhou dobu řešena vědci. A nyní otvírají nové způsoby využití těchto znalostí.