Jednoduché a složité proteiny. Struktura, funkce, vlastnosti, vlastnosti, příklady komplexních proteinů

Jedna z definic života je následující: "Život je cesta existence bílkovin." Na naší planetě, bez výjimky, organismy obsahují takové organické látky jako proteiny. V tomto příspěvku budou popsány jednoduché a komplexní proteiny, budou určeny rozdíly v molekulární struktuře a budou zkoumány jejich funkce v buňce.

Co jsou bílkoviny?

Z hlediska biochemie jsou vysoce molekulární organické polymery, jejichž monomery jsou 20 druhů různých aminokyselin. Jsou spojeny dohromady kovalentními chemickými vazbami, jinak nazývanými peptidové vazby. Od té doby monomery proteinu jsou amfoterní sloučeniny, obsahují jak aminoskupinu, tak karboxylovou funkční skupinu. Chemická vazba CO-NH vzniká mezi nimi.

Pokud se polypeptid skládá ze zbytků aminokyselinových jednotek, tvoří jednoduchý protein. Molekuly polymeru, dále obsahující kovové ionty, vitamíny, nukleotidy, sacharidy - jsou komplexní proteiny. Dále zvažujeme prostorovou strukturu polypeptidů.

Úrovně organizace proteinových molekul

Jsou reprezentovány čtyřmi různými konfiguracemi. První struktura je lineární, je nejjednodušší a má vzhled polypeptidového řetězce, během spirály vytváří další vodíkové vazby. Stabilizují spirála, která se nazývá sekundární struktura. Terciární úrovně organizace mají jednoduché a složité proteiny, většinu rostlinných a živočišných buněk. Poslední konfigurace je kvartérní, objevuje-li se několik molekul nativní struktury interaguje, spojených koenzymy, právě taková struktura má komplexní proteiny, které provádějí různé funkce v těle.

Rozmanitost jednoduchých proteinů

Tato skupina polypeptidů není početná. Jejich molekuly se skládají pouze z aminokyselinových zbytků. Mezi proteiny patří například histony a globuliny. První jsou zastoupeny ve struktuře jádra a jsou kombinovány s molekulami DNA. Druhá skupina - globuliny - jsou považovány za hlavní složky krevní plazmy. Protein, jako je gama globulin, působí jako obranná imunita a je protilátkou. Tyto sloučeniny mohou tvořit komplexy, které obsahují komplexní sacharidy a proteiny. Takové vláknité jednoduché proteiny, jako je kolagen a elastin, jsou součástí pojivové tkáně, chrupavky, šlach a kůže. Jejich hlavními funkcemi jsou konstrukce a podpora.

Bílkovinový tubulin je součástí mikrotubulů, které jsou součástmi řas a vlajkami takových jednobuněčných organismů, jako jsou infuzory, eugleny, parazitické flageláty. Stejný protein je součástí mnohobuněčných organismů (flagelie spermií, cévy oocytů, ciliate epitelu tenkého střeva).

Proteinový albumin plní funkci ukládání (například bílkovin z kuřecích vajec). V endospermu semen rostlin z obilovin se shromažďují molekuly raže, rýže, pšenice a bílkovin. Jsou voláni buněčné inkluze. Tyto látky se používají v embrya semen na počátku svého rozvoje. Navíc vysoký obsah bílkovin v zrnech pšenice je velmi důležitým ukazatelem kvality mouky. Chléb, pečený z mouky bohaté na lepek, má vysoké chuťové vlastnosti a je užitečnější. Lepek obsahují takzvané tvrdé pšenice. Hlubinných ryb krevní plazma obsahuje proteiny, které zabraňují jejich smrt z nachlazení. Mají vlastnosti nemrznoucí směsi, které zabraňují smrti těla při nízkých teplotách. Na druhé straně, ve složení buněčné stěny termofilních bakterií v geotermálních zdrojů obsaženy proteiny, které jsou schopny udržet její přírodní konfigurace (terciární nebo kvartérní strukturu) a není denaturace při teplotě v rozmezí od +50 do + 90 ° C

Proteiny

Jedná se o složité proteiny, které se vyznačují velkou rozmanitostí v souvislosti s různými funkcemi, které provádějí. Jak bylo uvedeno výše, tato skupina polypeptidů kromě proteinové části obsahuje protetickou skupinu. Pod vlivem různých faktorů, jako jsou vysoká teplota, soli těžkých kovů, koncentrované alkálie a kyseliny, mohou komplexní proteiny změnit svůj prostorový tvar a zjednodušit ho. Tento jev se nazývá denaturace. Struktura komplexních proteinů je rozdělena, vodíkové vazby se rozpadají a molekuly ztrácejí své vlastnosti a funkce. Denaturace je zpravidla nevratná. Ale u některých polypeptidů provádějících katalytické, motorické a signální funkce je možná renaturace - obnovení přirozené struktury proteinu.

Pokud působí destabilizační faktor na dlouhou dobu, proteinová molekula je zcela zničena. To vede k prasknutí peptidových vazeb primární struktury. Je již nemožné obnovit protein a jeho funkce. Tento jev se nazývá zničení. Příkladem je vaření kuřecích vajec: tekutý protein-albumin, který je v terciární struktuře, je zcela zničen.

Biosyntéza proteinů

Opět připomínáme, že složení polypeptidů živých organismů obsahuje 20 aminokyselin, mezi nimiž jsou nenahraditelné. Jedná se o lysin, methionin, fenylalanin atd. Do krve vstupují z tenkého střeva po štěpení bílkovinných produktů. Syntetizovat zaměnitelné aminokyseliny (alanin, prolin, serin), houby a zvířata používají sloučeniny obsahující dusík. Rostliny, které jsou autotrofy, tvoří nezávisle všechny potřebné kompozitní monomery, které představují komplexní proteiny. Pro asimilační reakce se používají dusičnany, amoniak nebo volný dusík. U mikroorganismů se některé druhy dodávají s úplnou aminokyselinovou sadou, zatímco v jiných se syntetizují jen některé monomery. Stavy biosyntézy proteinů probíhají v buňkách všech živých organismů. V jádru je transkripce a v cytoplazmě buňky - překlad.

První fáze - syntéza prekurzoru mRNA probíhá za účasti enzymové RNA polymerázy. Rozkládá vodíkové vazby mezi vlákny DNA a na jedné z nich na principu komplementarity shromažďuje molekulu pre-iRNA. Prochází klouzáním, to znamená, dozrává a pak opouští jádro do cytoplazmy a vytváří matricovou ribonukleovou kyselinu.

Pro realizaci druhého stupně je nutné mít speciální organely - ribosomy, stejně jako molekuly informací a transportních ribonukleových kyselin. Další důležitou podmínkou je přítomnost ATP molekul, protože reakce výměna plastů, k nimž biosyntéza proteinů patří, dochází při absorpci energie.

Enzymy, jejich struktura a funkce

Jedná se o velkou skupinu proteinů (asi 2000), které hrají roli látek, které ovlivňují rychlost biochemických reakcí v buňkách. Mohou být jednoduché (trypsin, pepsin) nebo komplexní. Komplexní proteiny sestávají z koenzymu a apoenzymu. Specifičnost proteinu vzhledem k sloučeninami, ve kterém působí, určuje koenzym a proteidů aktivita je pozorována pouze v případě, že proteinová složka spojena s apoenzym. Katalytická aktivita enzymu nezávisí na celé molekule, ale pouze na aktivním místě. Jeho struktura odpovídá chemické struktuře katalyzované látky na principu "key-lock", a proto působení enzymů je přísně specifické. Funkce komplexních proteinů spočívá jak v účasti na metabolických procesech, tak v jejich využití jako akceptace.

Třídy komplexních proteinů

Vyvinuli je biochemisté na základě 3 kritérií: fyzikální a chemické vlastnosti, funkční charakteristiky a specifické strukturní vlastnosti proteáz. První skupina zahrnuje polypeptidy, které se liší jejich elektrochemickými vlastnostmi. Jsou rozděleny na základní, neutrální a kyselé. Pokud jde o vodu, proteiny mohou být hydrofilní, amfifilní a hydrofobní. Druhá skupina obsahuje enzymy, které jsme zvažovali dříve. Třetí skupina zahrnuje polypeptidy odlišné v chemickém složení protetických skupin (to jsou chromoproteiny, nukleoproteiny, metaloproteiny).

Zvažte vlastnosti komplexních proteinů podrobněji. Takže například kyselý protein, který je součástí ribozomů, obsahuje 120 aminokyselin a je univerzální. To se vyskytuje v orgánech, které syntetizují bílkoviny, jak prokaryotické, tak eukaryotické buňky. Jiný zástupce této skupiny - protein S-100, se skládá ze dvou řetězců navázaných na ionty vápníku. Je součástí neuronů a neuroglie - podpůrné tkáně nervového systému. Společnou vlastností všech kyselých bílkovin je vysoký obsah dikarboxylových kyselin: glutamová a asparagová. Alkalické proteiny zahrnují histony - proteiny, které jsou součástí nukleových kyselin DNA a RNA. Charakteristickým znakem jejich chemického složení je velké množství lysinu a argininu. Histony spolu s chromatinem jádra tvoří chromozomy - nejdůležitější struktury dědičnosti buněk. Tyto proteiny jsou zapojeny do procesů transkripce a translace. Amfifilní proteiny jsou široce zastoupeny v buněčných membránách a tvoří lipoproteinovou dvojvrstvu. Po prozkoumání výše uvedených skupin komplexních proteinů jsme tedy byli přesvědčeni, že jejich fyzikálně-chemické vlastnosti jsou způsobeny strukturou proteinové složky a protetických skupin.

Některé složité buněčné membránové proteiny jsou schopny rozpoznat celou řadu chemických sloučenin, jako jsou antigeny a reagují na ně. Tato signalizace funkce proteidů, to je pro selektivní absorpčních procesů velmi důležitý, látky z vnějšího prostředí, a k jeho ochraně.

Glykoproteiny a proteoglykany

Jsou to složité proteiny, které se liší v biochemické kompozici protetických skupin. Pokud jsou chemické vazby mezi proteinovou složkou a sacharidovou částí kovalentní-glykosidová, takové látky se nazývají glykoproteiny. Apoenzymy jsou reprezentovány molekulami mono- a oligosacharidů, příklady takových proteinů jsou protrombin, fibrinogen (proteiny podílející se na koagulaci krve). Kortikální a gonadotropní hormony, interferony, membránové enzymy jsou také glykoproteiny. V molekulách proteoglykanu je proteinová část pouze 5%, zbytek je v protetické skupině (heteropolysacharid). Obě části jsou spojeny glykosidickou vazbou skupiny OH-threonin a arginin a skupina NH2-glutamin a lyzin. Molekuly proteoglykanů hrají velmi důležitou roli v metabolismu vody a soli v buňkách. Níže je tabulka komplexních bílkovin, které jsme studovali u nás.

Metaloproteiny

Tyto látky obsahují ionty jednoho nebo několika kovů ve svých molekulách. Podívejme se na příklady komplexních proteinů, které patří do výše zmíněné skupiny. Jedná se především o enzymy, jako je například cytochrom oxidasa. Je umístěn na křižovatkách mitochondrií a aktivuje se syntéza ATP. Ferrin a transferrin - proteiny obsahující ionty železa. První je uloží v buňkách a druhá je transportní bílkovina krve. Dalším metaloproteinem je alfa-amelasa, obsahuje ionty vápníku, je součástí složení slin a pankreatické šťávy, které se účastní štěpení škrobu. Hemoglobin je jak metaloprotein, tak chromoprotein. Působí jako transportní bílkovina, nesoucí kyslík. Výsledkem je tvorba oxyhemoglobinové sloučeniny. Při inhalačním oxidu uhelnatém, jinak nazývaném oxidem uhelnatým, tvoří jeho molekuly velmi stabilní sloučeninu s hemoglobinem erytrocytů. Rychle se šíří do orgánů a tkání, což způsobuje otravu buněk. V důsledku toho při prodloužené inhalaci oxidu uhelnatého dochází ke smrti z udušení. Hemoglobin částečně snáší oxid uhličitý, který se tvoří v katabolistických procesech. S průtokem krve vstupuje oxid uhličitý do plic a ledvin az nich do vnějšího prostředí. U některých korýšů a měkkýšů je transportní protein, který přenáší kyslík, hemokyanin. Místo železa obsahuje ionty mědi, takže krev zvířete není modrá, ale červená.

Funkce chlorofylu

Jak jsme již zmínili, komplexní proteiny mohou tvořit komplexy s pigmentovými organickými látkami. Jejich barva závisí na chromozomových skupinách, které selektivně absorbují určité spektrum slunečního světla. V buňkách rostlin jsou zelené plastidy - chloroplasty obsahující pigment chlorofyl. Skládá se z atomů hořčíku a vícesytný alkohol fytol. Ty jsou spojeny s molekulami bílkovin, a samy o sobě obsahují chloroplasty thylakoids (desky), nebo spojený s membránou ve stozích - aspekt. Obsahují fotosyntetické pigmenty - chlorofyly - a další karotenoidy. Zde jsou všechny enzymy používané při fotosyntetických reakcích. Chromoproteiny, ke kterým patří chlorofyl, tak také splňují nejdůležitější funkce metabolismu, a to v asimilačních a disimilačních reakcích.

Virové proteiny

Obsahují zástupce ne-buněčných forem života, které jsou součástí království Vir. Viry nemají vlastní zařízení na syntézu bílkovin. Nukleové kyseliny, DNA nebo RNA mohou způsobit syntézu samočástic samotnou buňkou infikovanou tímto virem. Jednoduché viry sestávají pouze z molekul proteinů, kompaktně sestavených do šroubovicové struktury nebo polyhedrální tvar, jako je například virus tabákové mozaiky. Komplexní viry mají další membránu, která tvoří část plazmové membrány hostitelské buňky. Může zahrnovat glykoproteiny (virus hepatitidy B, virus neštovic). Hlavní funkcí glykoproteinů je rozpoznání specifických receptorů na membráně hostitelské buňky. Další obálky viru obsahují také enzymové proteiny, které poskytují DNA redukci nebo transkripci RNA. Vycházejíc z výše uvedeného, ​​můžeme vyvodit následující závěr: proteiny obálek virových částic mají specifickou strukturu v závislosti na membránových proteinech hostitelské buňky.

V tomto článku jsme charakterizovali komplexní proteiny, studovali jejich strukturu a funkce v buňkách různých živých organismů.