Globulární proteiny: struktura, struktura, vlastnosti. Příklady globulárních a fibrilárních proteinů

Velké množství organických látek, které tvoří živou buňku, se vyznačuje velkou molekulovou velikostí a jsou biopolymery. Patří sem proteiny, které se pohybují v rozmezí od 50 do 80% suché hmotnosti celé buňky. Monomery proteinů

Formy organizace makromolekul polypeptidů

Aminokyselinové zbytky jsou postupně spojeny silnými kovalentními vazbami, nazývanými peptidové vazby. Jsou poměrně silné a udržují v stabilním stavu primární strukturu bílkovin, která vypadá jako řetězec. Sekundární forma nastane, když je polypeptidový řetězec zkroucený do alfa šroubovice. Je stabilizován dalšími vodíkovými vazbami. Terciární nebo nativní konfigurace má zásadní význam, protože většina globulárních proteinů v živé buňce má přesně tuto strukturu. Spirála je zabalena ve formě kuličky nebo kuličky. Jeho stabilita je důsledkem nejen vzniku nových vodíkových vazeb, ale také vzniku disulfidových můstků. Vznikají kvůli interakci atomů síry, které jsou součástí aminokyseliny cysteinu. Nejmenší roli při tvorbě terciární struktury hrají hydrofilní a hydrofobní interakce mezi skupinami atomů uvnitř peptidové struktury. Pokud je globulární protein kombinován se stejnými molekulami prostřednictvím neproteinové složky, vzniká například iont kovu, pak kvartérní konfigurace, nejvyšší forma organizace polypeptidu.

Fibrilární proteiny

Kontraktilní, motorické a stavební funkce v buňce jsou prováděny bílkovinami, jejichž makromolekuly vypadají jako jemné vlákna - vlákna. Polypeptidy, které jsou součástí vláken pokožky, vlasů, nehtů, jsou označovány jako fibrilární druhy. Nejslavnější z nich jsou kolagen, keratin a elastin. Nerozpouštějí se ve vodě, ale v nich mohou nabobtnat a tvoří lepkavou a lepkavou hmotu. Peptidy lineární struktury jsou také zahrnuty ve vláknech štěpného vřetena, které tvoří mitotický aparát buňky. Připojí se k chromozomům, uzavřou je a protáhnou je k pólům buňky. Tento proces je pozorován při anafyzéze mitózy - rozdělení somatických buněk v těle, stejně jako v redukčních a evolučních stadiích rozdělení pohlavních buněk - meiózy. Na rozdíl od globulárních proteinů se mohou vlákna rychle protáhnout a uzavřít. Řasinky brvité-boty, nebo bičíky Euglena zelené jednobuněčné řasy - Chlamydomonas postaven z vláken a provádět dopravní funkce v nejjednodušší organismy. Snížení svalových proteinů - aktinu a myosinu, které jsou součástí svalové tkáně, způsobují různé pohyby kosterních svalů a udržení svalové kostry lidského těla.

Struktura globulárních proteinů

Peptidy - vektorů molekul různých látek, ochranných proteinů - imunoglobulinů, hormony - neúplný seznam proteinů, jejíž terciární struktura má tvar koule - z globule. V krvi jsou určité bílkoviny, které mají na svém povrchu určité oblasti - aktivní centra. S jejich pomocí rozpoznávají a připevňují molekuly biologicky aktivních látek produkovaných žlázami smíšené a vnitřní sekrece. Použitím globulární proteiny a hormony štítné žlázy, pohlavní žlázy nadledvinky, brzlík, hypofýzy dodána do specifické buňky lidského těla, opatřené specifickými receptory pro jejich rozpoznání.

Membránové polypeptidy

Model tekuté mozaiky struktury buněčných membrán je nejlépe přizpůsoben výkonu důležitých funkcí: bariéry, receptoru a transportu. Proteiny, které se na něm podílejí, nesou transport iontů a částic určitých látek, například glukózy, aminokyselin apod. Vlastnosti globulárních nosičových proteinů je možné studovat pomocí příkladu sodíkové draselné pumpy. Provádí přechod iontů z buňky do intercelulárního prostoru a zpět. Sodné ionty se neustále pohybují uprostřed buněčné cytoplazmy a draslíkové kationty jsou z buněk ven. Porušení požadované koncentrace těchto iontů vede k smrti buněk. K zabránění této hrozbě je do buněčné membrány zabudován speciální protein. Struktura globulárních proteinů je taková, že přenášejí Na⁺ a K⁺ proti koncentrační gradient za použití energie adenosintrifosfátu.

Struktura a funkce inzulinu

Rozpustné bílkoviny sférická struktura, umístěná v terciární formě, plní funkce regulátorů metabolismu v lidském těle. Vyrobeno beta buňkami ostrovy Langerhans inzulín kontroluje hladinu glukózy v krvi. Skládá se ze dvou polypeptidových řetězců (alfa- a beta-formy) spojených několika disulfidovými můstky. Jedná se o kovalentní vazby, které vznikají mezi molekulami aminokyseliny-cystein obsahující síru. Pankreatický hormon sestává v podstatě z uspořádané sekvence aminokyselinových vazeb uspořádaných ve formě alfa šroubovice. Malá část má formu beta-struktury a aminokyselinových zbytků bez přísné orientace v prostoru.

Hemoglobin

Klasickým příkladem globulárních peptidů je krevní protein, který určuje červenou barvu krve - hemoglobin. Protein obsahuje čtyři polypeptidová místa ve formě alfa a beta helixů, které jsou vázány na neproteinovou složku - heme. Je představován iontem železa, který spojuje polypeptidové řetězce do jednoho potvrzení, odkazujícího na kvartérní formu. Kyslíkové částice (v této formě se nazývají oxyhemoglobin) jsou připojeny k molekule bílkovin a poté transportovány do buněk. To zajišťuje normální průběh disimilačních procesů, protože pro získání energie buňka oxiduje organické látky, které do ní vstoupily.

Role bílkovin v krvi při transportu plynů

Kromě kyslíku je hemoglobin schopen přivést kysličník uhličitý. Oxid uhličitý se vytváří jako vedlejší produkt katabolických buněčných reakcí a má být odstraněn z buněk. Pokud je v inhalačním vzduchu přítomen oxid uhelnatý, je schopen vytvářet silnou sloučeninu s hemoglobinem. V tomto případě toxická látka bez barvy a zápachu v procesu dýchání rychle proniká do buněk těla, což způsobuje otravu. Zvláště citlivá na vysokou koncentraci oxidu uhelnatého je struktura mozku. Tam je paralysis dýchacích center lokalizované v medulla oblongata, který zahrnuje smrt od udušení.

V tomto článku jsme zkoumali strukturu, strukturu a vlastnosti peptidů a také ukázali příklady globulárních proteinů, které v lidském těle plní řadu důležitých funkcí.