Makromolekula je molekula s vysokou molekulovou hmotností. Konfigurace makromolekuly

Makromolekula je molekula, která má vysokou molekulovou hmotnost. Jeho struktura je reprezentována ve formě opakovaně opakujících se spojů. Uvažujme o vlastnostech těchto sloučenin, jejich významu pro životně důležitou činnost živých bytostí.

Vlastnosti kompozice

Biologické makromolekuly se tvoří ze stovek tisíc malých počátečních látek. U živých organismů existují tři hlavní typy makromolekul: bílkoviny, polysacharidy, nukleové kyseliny.

Monosacharidy, nukleotidy, aminokyseliny slouží jako výchozí monomery pro ně. Makromolekuly jsou téměř 90 procent buněčné hmoty. V závislosti na sekvenci aminokyselinových zbytků se vytváří specifická proteinová molekula.

Vysokomolekulární látky jsou látky, které mají molární hmotnost vyšší než 103 Da.

Historie vzhledu

Kdy se objevila makromolekula? Tento koncept představil laureát Nobelovy ceny v oblasti chemie Hermann Staudinger v roce 1922.

Polymerní cívku lze považovat za zamotaný závit, který vznikl náhodným odvinutím cívky v místnosti. Tato spleť systematicky mění její konformaci, to je prostorová konfigurace makromolekuly. Stejně jako trajektorie Brownova pohybu.

Tato cívka nastává v důsledku skutečnosti, že v určité vzdálenosti polymerní řetězec "ztrácí" informace o směru. Diskuse o splete může být v případě, kdy by vysokomolekulární sloučeniny v délce byly mnohem větší než délka strukturního fragmentu.

Globální konfigurace

Makromolekula je hustá konformace, ve které lze srovnávat objemovou frakci polymeru s jednotkou. Globulární stav se realizuje v těch případech, kdy vzniká vzájemná přitažlivost mezi jednotlivými vazbami polymerů navzájem a vnějším prostředím.

Replika makromolekulové struktury je ta část vody, která je vestavěna jako prvek takové struktury. Je to nejbližší hydratované prostředí makromolekuly.

Charakteristika molekuly proteinu

Makromolekuly proteinů jsou hydrofilní látky. Když je rozpuštěn ve vodě, suché bílkoviny zpočátku nabobtná, postupně se postupuje do roztoku. Během otoku vstupují molekuly vody do vnitřku bílkoviny a vázají strukturu na polární skupiny. V tomto případě je uvolněné těsné balení polypeptidového řetězce. Napuštěná proteinová molekula je považována za inverzní řešení. S následnou absorpcí molekul vody se proteinové molekuly oddělují od celkové hmotnosti a také probíhá proces rozpouštění.

Ovšem bobtnání molekuly proteinu ve všech případech nevede k rozpouštění. Například kolagen po absorpci molekul vody zůstává v napuštěném stavu.

Hydratová teorie

Vysokomolekulární sloučeniny podle této teorie nejsou prostě adsorbovány, elektrostatická vazba molekul vody se objevuje s polárními fragmenty postranních radikálů aminokyselin, které mají negativní náboj, stejně jako s bazickými aminokyselinami, které nesou pozitivní náboj.

Částečně hydratovaná voda je vázána peptidovými skupinami, které tvoří vodíkové vazby s molekulami vody.

Například polypeptidy, které mají nepolární boční skupiny bobtnají. Když je vázán na peptidové skupiny, rozděluje polypeptidové řetězce. Přítomnost interchainových můstků neumožňuje, aby se molekuly proteinu úplně oddělily, aby se dostaly do formy roztoku.

Struktura makromolekul se po zahřátí rozpadá, což vede k prasknutí a uvolnění polypeptidových řetězců.

Vlastnosti želatiny

Podle chemického složení je želatina podobná kolagenu, tvoří viskózní kapalinu s vodou. Mezi charakteristickými vlastnostmi želatiny lze rozlišit její schopnost tvorby gelu.

Takové typy molekul se používají jako hemostatické a substituční látky s plazmou. Schopnost želatiny vytvářet gely se používá ve výrobě kapslí ve farmaceutickém průmyslu.

Singularita rozpustnosti makromolekul

Tyto molekuly mají různé rozpustnosti ve vodě. Stanoví se složením aminokyselin. V přítomnosti polárních aminokyselin ve struktuře se schopnost rozpouštění ve vodě podstatně zvýší.

Tato vlastnost je ovlivněna také zvláštností organizace makromolekuly. Nechte globulární bílkoviny vyšší rozpustnost než ve fibrilárních makromolekulách. Během mnoha experimentů byla zjištěna závislost rozpouštění na vlastnostech použitého rozpouštědla.

Primární struktura každé molekuly proteinu je odlišná, což dává proteinu individualitu vlastností. Přítomnost křížových vazeb mezi polypeptidovými řetězci snižuje rozpustnost.

Primární struktura proteinových molekul je tvořena peptidovými (amidovými) vazbami, při jejich destrukci dochází k denaturaci proteinů.

Vysychání

Roztoky neutrálních solí se používají ke zvýšení rozpustnosti proteinových molekul. Například tímto způsobem se může provádět selektivní srážení bílkovin a jejich frakcionace může být provedena. Množství získaných molekul závisí na počátečním složení směsi.

Zvláštnost bílkovin, která jsou získána vysolováním, spočívá v zachování biologických vlastností po úplném odstranění soli.

Podstatou tohoto procesu je odstranění pláště hydrátového proteinu anionty a kationty soli, což zajišťuje stabilitu makromolekuly. Maximální počet bílkovinných molekul je vysušeno pomocí sulfátů. Tato metoda se používá k purifikaci a separaci proteinových makromolekul, protože se významně liší velikostí náboje, parametry hydratovaného pláště. Každý protein má svou vlastní slanou zónu, tj. Potřebuje vybrat sůl dané koncentrace.

Aminokyseliny

V současné době je známé asi dvě stě aminokyselin, které jsou součástí proteinových molekul. V závislosti na struktuře jsou rozděleny do dvou skupin:

• Proteinogenic, které jsou součástí makromolekul;
• neproteinogenní, bez účasti na tvorbě bílkovin.

Vědci se podařilo rozluštit sekvenci aminokyselin v mnoha proteinových molekulách živočišného a rostlinného původu. Mezi aminokyselinami, které se často nacházejí v proteinových molekulách, jsou serin, glycin, leucin, alanin. Každý přirozený biopolymer se vyznačuje vlastním složením aminokyselin. Například protaminy zahrnují asi 85 procent argininu, ale nemají kyselé, cyklické aminokyseliny. Fibroin je proteinová molekula přírodního hedvábí, která obsahuje asi polovinu glycinu. V kolagenu jsou takové vzácné aminokyseliny, jako je hydroxyprolin, hydroxylizin, chybějící v jiných makromolekulách proteinu.

Aminokyselinová kompozice se určuje nejenom vlastnosti aminokyselin, ale také funkce, jmenování proteinových makromolekul. Jejich sekvence je určena genetickým kódem.

Úrovně strukturní organizace biopolymerů

Existují čtyři úrovně: primární, sekundární, terciární a kvartérní. Každá struktura má své vlastní charakteristické rysy.

Primární struktura proteinových molekul je lineární polypeptidový řetězec aminokyselinových zbytků spojených peptidovými vazbami.

Tato struktura je nejstabilnější, protože obsahuje peptidové kovalentní vazby mezi karboxylovou skupinou jedné aminokyseliny a aminoskupinou jiné molekuly.

Sekundární struktura zahrnuje pokládku polypeptidového řetězce pomocí vodíkových vazeb ve spirálové formě.

Terciární typ biopolymeru se získá prostorovým zabalením polypeptidu. Spirálové a vrstvené složené formy terciárních struktur se dále dělí.

U globulárních proteinů je charakteristický elipsovitý tvar a pro vláknité molekuly je podlouhlý tvar.

Pokud makromolekula obsahuje pouze jeden polypeptidový řetězec, má protein pouze terciární strukturu. Například je to protein svalové tkáně (myoglobin), nezbytný pro vazbu kyslíku. Některé biopolymery jsou vytvořeny z několika polypeptidových řetězců, z nichž každá má terciární strukturu. V tomto případě makromolekula má kvartérní strukturu sestávající z několika globulí, spojených ve velké struktuře. Hemoglobin může být považován za jediný kvartérní protein, který obsahuje asi 8% histidinu. Je to aktivní intracelulární pufr v erytrocytech, který umožňuje zachovat hodnotu pH krve na stabilní úrovni.

Nucleic Acids

Jsou to vysokomolekulární sloučeniny, které jsou tvořeny fragmenty nukleotidů. RNA a DNA se nacházejí ve všech živých buňkách, vykonávají funkci ukládání, přenosu a implementaci dědičných informací. Monomery jsou nukleotidy. Každá z nich má ve složení zbytek dusíkaté báze, uhlohydrátu a také kyselinu fosforečnou. Studie ukázaly, že zásada komplementarity je pozorována v DNA různých živých organismů. Nukleové kyseliny jsou rozpustné ve vodě, ale nerozpouštějí se v organických rozpouštědlech. Tyto biopolymery jsou zničeny, když teplota stoupá, ultrafialové ozařování.

Namísto závěru

Kromě různých proteinů a nukleových kyselin jsou makromolekulami sacharidy. Polysacharidy v jejich složení mají stovky monomerů, které mají příjemnou sladkou chuť. Jako příklady hierarchické struktury makromolekul lze uvést obrovské molekuly proteinů a nukleových kyselin s komplexními podjednotkami.

Například prostorová struktura globulární molekuly proteinu je důsledkem hierarchické víceúrovňové organizace aminokyselin. Mezi jednotlivými úrovněmi existuje blízký vztah, prvky vyšší úrovně jsou spojeny se spodními vrstvami.

Všechny biopolymery mají významnou podobnou funkci. Jsou to stavební prvky pro živé buňky, jsou odpovědné za uchovávání a předávání dědičných informací. Pro každé živé bytosti jsou specifické bílkoviny charakteristické, proto biochemisté čelí komplexnímu a zodpovědnému úkolu, jehož řešením zachraňují živé organismy před jistou smrtí.