Komplexní protein: definice, složení, struktura, struktura, funkce, klasifikace a vlastnosti. Jaký je rozdíl mezi jednoduchými a složitými bílkovinami?

Komplexní protein kromě vlastní proteinové složky obsahuje další skupinu jiné povahy (protetické). Vzhledem k tomu, že se jedná o uhlohydráty, tuky, kovy a zbytky fosforu kyseliny, nukleové kyseliny. Co rozlišuje jednoduché proteiny od komplexních proteinů, jaké druhy látek jsou tyto látky rozděleny a jaké jsou jejich charakteristiky, tento článek řekne. Hlavní rozdíl mezi zvažovanými látkami je jejich složení.

Komplexní proteiny: definice

Jedná se o dvoukomponentní látky, které zahrnují jednoduché proteiny (peptidové řetězce) a neproteinové látky (protetické skupiny). Během jejich hydrolýzy se vytvářejí aminokyseliny, neproteinová část a produkty rozpadu. Jaký je rozdíl mezi jednoduchými a složitými bílkovinami? První obsahuje pouze aminokyseliny.

Klasifikace a charakterizace komplexních proteinů

Tyto látky jsou rozděleny do druhů v závislosti na druhu doplňkové skupiny. Komplexní proteiny zahrnují:

• Glykoproteiny jsou proteiny, jejichž molekuly obsahují uhlovodíkový zbytek. Mezi nimi jsou izolovány proteoglykany (složky intercelulárního prostoru), včetně mukopolysacharidů v jejich struktuře. Glikoproteidam zahrnuje imunoglobuliny.
• Lipoproteiny zahrnují lipidovou složku. Patří sem apolipoproteiny, které zajišťují funkci transportu lipidů.
• Metaloproteiny obsahují kovové ionty (měď, mangan, železo atd.), Které jsou spojeny interakcí dárce-akceptor. Tato skupina nezahrnuje proteiny hemu, které zahrnují sloučeniny profininového kruhu se železem a podobnými sloučeninami (zvláště chlorofyl).
• Nukleoproteiny jsou proteiny, které mají nekovalentní vazby s nukleovými kyselinami (DNA, RNA). Ty zahrnují chromatin - složku chromozomů.
• 5. Fosfoproteiny, které zahrnují kasein (komplexní proteinový tvaroh), zahrnují kovalentně spojené zbytky kyseliny fosforečné.
• Chromoproteiny kombinují barvení protetické složky. Tato třída zahrnuje heme proteiny, chlorofyly a flavoproteiny.

Vlastnosti glykoproteinů a proteoglykanů

Tyto proteiny jsou složité látky. Proteoglykany obsahují velký podíl sacharidů (80-85%), u běžných glykoproteinů je obsah 15-20%. Uronové kyseliny jsou přítomné pouze v molekule proteoglykanu, jejich sacharidy mají pravidelnou strukturu s opakujícími se jednotkami. Jaká je struktura a funkce komplexních proteinů glykoproteinů? Jejich uhlovodíkové řetězce obsahují pouze 15 vazeb a mají nepravidelnou strukturu. Ve struktuře glykoproteinů se vazba sacharidu na proteinovou složku obvykle provádí prostřednictvím zbytků aminokyselin, jako je serin nebo asparagin.

Funkce glykoproteinů:

• Jsou součástí buněčné stěny bakterií, kostní spojivové a chrupavkové tkáně, kolagenních vláken, elastinu.
• Hrají ochrannou roli. Tato struktura má například protilátky, interferony, faktory srážlivosti (protrombin, fibrinogen).
• Jsou to receptory, které interagují s efektorovou malou molekulou, která není proteinem. Ta druhá, spojující protein, vede ke změně její konformace, což vede k specifické intracelulární odpovědi.
• Proveďte hormonální funkci. Glykoproteiny zahrnují gonadotropní, adrenokortikotropní a thyrotropní hormony.
• Transportní látky v krvi a ionty přes buněčnou membránu (transferin, transcortin, albumin, Na +, K + -ATPáza).

Glykoproteinové enzymy zahrnují cholinesterázu a nukleázu.

Více informací o proteoglykánech

Obvykle komplexní proteinový proteoglykan obsahuje ve své struktuře velké sacharidové řetězce s opakovanými disacharidovými zbytky sestávajícími z některé kyseliny uronové a aminosacharidy. Oligo- nebo polysacharidové řetězce se nazývají glykany. První z nich obvykle obsahují 2-10 monomerních jednotek.

V závislosti na struktuře sacharidových řetězců se rozlišují různé typy, například kyselé heteropolysacharidy s velkým počtem kyselých skupin nebo glykosaminoglykany, včetně aminoskupin. Ty zahrnují:

• Kyselina hyaluronová, která se aktivně používá v kosmetologii.
• Heparin, který zabraňuje koagulaci krve.
• Keratan sulfáty jsou součásti chrupavkové tkáně a rohovky.
• Chondroitin sulfáty jsou součástí chrupavky a synoviální tekutiny.

Tyto polymery jsou složkami proteoglykanů, které naplňují mezibuněčný prostor, zadržují vodu, namazávají pohyblivé části kloubů, jsou jejich konstrukčními složkami. Hydrofilita (dobrá rozpustnost ve vodě) proteoglykanů jim umožňuje v mezibuněčném prostoru vytvořit překážku pro velké molekuly a mikroorganismy. S jejich pomocí se vytváří želé podobná matrice, ve které jsou ponořena vlákna jiných důležitých proteinů, například kolagenu. Jeho prameny v prostředí proteoglykanu mají tvar stromu.

Vlastnosti a typy lipoproteinů

Komplexní proteinový lipoprotein se vyznačuje výraznou duální hydrofilní a hydrofobní povahou. Jádro molekuly (hydrofobní část) vytváří nepolární estery cholesterolu a triacylglyceridů.

Vně hydrofilní zóna obsahuje proteinovou část, fosfolipidy, cholesterol. Existuje několik druhů proteinů lipoproteinu v závislosti na jejich struktuře.

Hlavní třídy lipoproteinů:

• Komplexní protein s vysokou hustotou (HDL, alfa-lipoproteiny). Přesouvá cholesterol do jater a periferních tkání.
• Nízká hustota (LDL, beta-lipoproteiny). Kromě cholesterolu jsou transportovány triacylglyceridy a fosfolipidy.
• Velmi nízká hustota (VLDL, pre-beta-lipoproteiny). Proveďte funkci podobnou LDL.
• Chylomikrony (HM). Mastné kyseliny a cholesterol jsou transportovány ze střeva po požití potravy.

Vaskulární patologie, jako je arterioskleróza, vyplývá z nesprávného poměru různých typů lipoproteinů v krvi. Charakterizací kompozice mohou být zachyceny i změny trendy fosfolipidy konstrukci (z HDL na chylomikronu): snížení podílu proteinu (80 až 10%), a fosfolipidů, triacylglyceridů procento zvýšení (20 až 90%).

Mezi metaloproteiny existuje mnoho důležitých enzymů

Metaloprotein může obsahovat ionty několika kovů. Jejich přítomnost ovlivňuje orientaci substrátu v aktivním (katalytickém) středu enzymu. Kovové ionty jsou lokalizovány v aktivním místě a hrají důležitou roli v katalytické reakci. Ion často slouží jako elektronový akceptor.

Příklady kovů obsažených ve struktuře enzymových metaloproteinů:

• Měď je obsažena v složení cytochrom oxidasy, která spolu s hemem obsahuje ión daného kovu. Enzym se účastní procesu tvorby ATP při práci respirační řetězec.
• Železo obsahovat enzymy, jako je ferritin, železo vykonává funkci ukládací kletke- transferin - transportéru železa krovi- kataláza zodpovědný za neutralizační reakce peroxidu vodíku.
• Zinek - kov, který je charakteristický pro alkohol podílí na oxidaci ethanolu a podobné spirtov- laktátdehydrogenázy - enzymu v metabolismu dehydrázy kyseliny uhličité mléčné, který katalyzuje tvorbu kyseliny uhličité z CO₂ a H₂O-alkalická fosfatáza, která provádí hydrolytické štěpení esterů kyseliny fosforečné různými sloučeninami - alfa-2-makroglobulin je antiproteinový protein v krvi.
• Selén je součástí thyreperoxidázy, která se podílí na procesu tvorby glutathionové peroxidázy štítné žlázy, která má antioxidační funkci.
• Vápník je charakteristický pro strukturu alfa - amyláza - enzym hydrolytického štěpení škrobu.

Fosfoproteinů

Co je součástí komplexních proteinů fosfoproteinů? Tato kategorie je charakterizována přítomností fosfátové skupiny, která je spojena s proteinovou částí prostřednictvím aminokyselin s hydroxylem (tyrosinem, serinem nebo threoninem). Co dělá kyselina fosforečná, být ve struktuře bílkovin? Změní strukturu molekuly, dá jí náboj, zvyšuje rozpustnost, ovlivňuje vlastnosti bílkoviny. Příklady fosfoproteinů jsou kaseinové mléko a vaječný albumin, ale hlavně tato skupina komplexních proteinů zahrnuje enzymy.

Fosfátová skupina hraje důležitou funkční roli, jelikož mnoho proteinů s ní není trvale spojeno. V buňce se stále nacházejí procesy fosforylace a defosforylace. Výsledkem je regulace proteinů. Například pokud histony - proteiny, které jsou připojeny k nukleovým kyselinám, jdou do fosforylovaného stavu, pak se aktivita genomu (genetického materiálu) zvyšuje. Aktivita enzymů, jako je glykogen syntáza a glykogen fosforyláza, závisí na fosforylaci.

Nukleoproteiny

Nukleoproteiny jsou proteiny, které jsou spojeny s nukleovými kyselinami. Jsou nedílnou součástí skladování a regulace genetického materiálu, práce ribozomů, plnění funkce syntézy bílkovin. Nejjednodušší formy viru mohou být nazývány ribo- a deoxyribonukleoproteiny, protože se skládají z genetického materiálu a bílkovin.

Jak je interakce deoxyribonukleové kyseliny (DNA) a histonů? V chromatinu 2 druh bílkovin, spojené s DNA (histon a non-histon). První z nich se účastní počáteční fáze kompaktizace DNA. Molekula nukleové kyseliny obaluje proteiny za vzniku nukleozomů. Výsledné vlákno je podobné kuličkám, vytvářejí podvrstvenou strukturu (chromatinová vlákna) a převíjené (interfázový chromon). Kvůli působení histonových proteinů a proteinů vyšších úrovní se rozměr DNA snižuje tisíckrát. Postačí porovnat velikost chromozomů a délku nukleové kyseliny, aby se posoudil význam bílkovin (6-9 cm a 10-6 μm, v daném pořadí).

Co jsou chromoproteiny?

Chromoproteiny obsahují velmi rozmanité skupiny, které spojují pouze jednu - přítomnost barvy v protetické složce. Komplexní proteiny v této kategorii se dělí na: hemoproteiny (obsahuje heme struktury) retinalproteiny (vitamin A), flavoprotein (vitamin B2), kobamidproteiny (vitamin B12).

Hemoproteiny klasifikovány podle funkce na non enzymatických (mioglobinovy ​​hemoglobinu a protein) a enzymy (cytochromy, katalázy, peroxidázy).

Flavoprotein obsahují jako protetické deriváty prvcích vitaminu B2, flavinmononukleotid (FMN), nebo flavin adenin dinukleotid (FAD). Tyto enzymy se také podílejí na oxidačních a redukčních transformacích. Patří k nim oxidoreduktáza.

Co je cytochrom?

Jak bylo popsáno výše, se skládá z heme porfyrinu. Jeho struktura se skládá ze čtyř pyrrolových kruhů, a dvojmocného železa. Zvláštní skupina heme enzymů - cytochromů, se liší v aminokyselinové složení a počet peptidových řetězců, se specializují na provádění redox reakce, v důsledku čehož je poskytován přenosu elektronu v dýchacím řetězci. Tyto enzymy se účastní v mikrosomální oxidace - první reakce xenobiotik biotransformace, což vede k jejich odbavení a metabolismu mnoha endogenních a exogenních látek, jako jsou například steroidy, nasycených mastných kyselin.

Účinek protetické skupiny

Prostetická skupina, která je součástí komplexního proteinu ovlivňuje jeho vlastnosti: změnit svůj náboj, rozpustnost, termoplasticitu. Například, taková akce mají zbytky kyseliny fosforečné nebo monosacharidů. Sacharidová část součástí komplexu proteinu, chrání ji před proteolýzou (rozloženy hydrolýzou) ovlivňuje pronikání molekul přes buněčnou membránu, sekrece a třídění. Lipidová složka umožňuje protein vytvořit kanály pro přepravu špatně rozpustné ve vodě (hydrofobní) sloučeniny.

Struktura a funkce komplexních proteinů jsou zcela závislé na protetické skupiny. Například použitím hem obsahujícího železo v hemoglobinu kyslíkem vazba nastane, a oxid uhličitý. Vzhledem nukleoproteinů vzniká interakcí histonů, protaminy s DNA nebo RNA dochází chrání genetický materiál, jeho kompaktní skladování, proces navázání RNA při syntéze proteinů. Nukleoproteiny nazývá stabilní komplexy proteinů a nukleových kyselin.

Závěr

Komplexní proteiny tedy v těle plní širokou škálu funkcí. Proto je konzumace makro- a mikroelementů důležitá pro udržení zdraví. Kovy jsou součástí mnoha enzymů. Znát biochemii, zejména zdraví a environmentálního stavu trvalého pobytu, můžete nastavit režim vlastní silou. Například přidělit území, která jsou nedostatečná v jakémkoli prvku. Jeho další vstup do stravy ve formě aditiv umožňuje kompenzovat nedostatek.