Transaminace aminokyselin: určení, význam a vlastnosti

Transaminace aminokyselin je proces intermolekulárního přenosu od počáteční látky aminoskupiny k ketokyselině bez tvorby amoniaku. Zvažme podrobněji vlastnosti této reakce a její biologický význam.

Historie objevu

Transaminační reakce aminokyselin objevily sovětští chemici Kritsman a Brinstein v roce 1927. Vědci pracovali na procesu deaminace kyseliny glutamové ve svalové tkáni a zjistili, že jako přídavek homogenních svalových tkání pyruvic a kyseliny glutamové vzniká alanin a kyselina alfa-ketoglutarová. Jedinečností objevu bylo, že proces nebyl doprovázen tvorbou amoniaku. Během experimentů byli schopni zjistit, že transaminace aminokyselin je reverzibilní proces.

Během reakce byly použity katalyzátory specifické enzymy, které se nazývaly aminferázy (transmaminasy).

Funkce procesu

Aminokyseliny podílející se na transaminaci mohou být monokarboxylové sloučeniny. V průběhu laboratorních studií bylo zjištěno, že transaminace asparaginu a glutaminu keto kyselinami se vyskytuje ve zvířecích tkáních.

Aktivní účast na přenosu aminoskupiny trvá pyridoxalfosfát, což je koenzym transamináz. V procesu interakce se z ní vytváří pyridoxamin fosfát. Jako katalyzátor tohoto procesu jsou enzymy: oxidáza, pyridoxaminasa.

Reakční mechanismus

Transaminace aminokyselin byla vysvětlena sovětskými vědci Shemyakin a Braunstein. Všechny transaminasy mají koenzym pyridoxal fosfát. Transmutační reakce, které urychluje, jsou v mechanismu podobné. Proces probíhá ve dvou fázích. Nejprve pyridoxal fosfát vezme aminokyselinu z aminokyseliny, což vede k tvorbě ketokyselin a pyridoxamin fosfátu. Ve druhé fázi reaguje alfa-ketoacid, výslednými produkty jsou pyridoxal-fosfát, odpovídající keto-kyselina. Při takových interakcích je pyridoxalfosfát nosičem aminoskupiny.

Transaminace aminokyselin tímto mechanismem byla potvrzena spektrální analýzou. Nyní existují nové důkazy o přítomnosti takového mechanismu v živých bytostech.

Význam metabolických procesů

Jaká je role transaminace aminokyselin? Hodnota tohoto procesu je dost velká. Tyto reakce jsou časté u rostlin a mikroorganismů, v živočišných tkáních kvůli vysoké odolnosti vůči chemickým, fyzikálním, biologickým faktorům, absolutní stereochemické specifitě vzhledem k aminokyselinám D a L.

Biologický význam transaminace aminokyselin byl analyzován mnoha vědci. Stal se předmětem podrobného výzkumu metabolických procesů aminokyselin. V průběhu výzkumu byla vyvinuta hypotéza ohledně možnosti transaminace aminokyselin transadaminací. Euler zjistil, že v živočišných tkáních aminokyselin je vysoká rychlost deaminace pouze kyseliny L-glutamové, glutamát dehydrogenasa působí jako katalyzátor procesu.

Procesy deaminace a transaminace kyseliny glutamové jsou reverzibilní reakce.

Klinický význam

Jak se používá transaminace aminokyselin? Biologickým významem tohoto procesu je možnost provedení klinických studií. Například krevní sérum zdravé osoby má od 15 do 20 jednotek transamináz. V případě poškození organických tkání se pozoruje destrukce buněk, což vede k uvolnění transamináz do krve z ložiskového zaměření.

V případě infarktu myokardu doslova po 3 hodinách hladiny aspartátaminotransferázy se zvyšuje až 500 jednotek.

Jak se používá transaminace aminokyseliny? Biochemie předpokládá provádění transaminázového testu, podle jehož výsledků je pacient diagnostikován, výběr účinných metod léčby zjištěného onemocnění.

Pro diagnostické účely se v klinice používají speciální sady chemických látek pro rychlou detekci laktátdehydrogenázy, kreatinkinázy, transaminázy.

Hypertransminémie se vyskytuje u onemocnění ledvin, jater, pankreatu a také v případě akutní otravy chloridem uhličitým.

Transaminace a deaminace aminokyselin se používá v moderní diagnostice k detekci akutních infekcí jater. Je to způsobeno prudkým zvýšením alaninaminotransferázy s některými problémy s játry.

Účastníci transaminace

Kyselina glutamová má v tomto procesu zvláštní roli. Velká distribuce v rostlinných a živočišných tkáních, stereochemická specifičnost aminokyselin, katalytická aktivita učinila transaminasy předmětem studia ve výzkumných laboratořích. Všechny přírodní aminokyseliny (s výjimkou methioninu) interagují kyselina alfa-ketoglutarová během transaminace, nakonec vzniká kyselina keto- a glutamová. Deaminuje se působením glutamátdehydrogenázy.

Varianty oxidační deaminace

Existuje přímý a nepřímý typ tohoto procesu. Přímá deaminace zahrnuje použití jednoho enzymu jako katalyzátoru, výsledkem interakce je ketokyselina a amoniak. Tento proces může probíhat aerobním způsobem za předpokladu přítomnosti kyslíku nebo anaerobního variantu (bez molekul kyslíku).

Vlastnosti oxidativní deaminace

Jako katalyzátory aerobního procesu působí D-oxidáza aminokyselin a koenzymy jsou L-aminokyselinové oxidázy. Tyto látky jsou přítomny v lidském těle, ale vykazují minimální aktivitu.

Pro kyselinu glutamovou je možný anaerobní varianta oxidační deaminace a glutamát dehydrogenasa působí jako katalyzátor. Tento enzym je přítomen v mitochondriích všech živých organismů.

Při nepřímé oxidační deaminaci se rozlišují dva stupně. Nejprve se aminoskupina převede z výchozí molekuly na keto sloučeninu, vytvoří se nové keto- a aminokyseliny. Ketoskeleton dále katabolizuje, účastní se cyklu trikarboxylových kyselin a tkáňového dýchání, konečné produkty jsou voda a oxid uhličitý. V případě hladovění se uhlíkatý skelet glukogenních aminokyselin použije pro tvorbu molekul glukózy v glukoneogenezi.

Druhý stupeň zahrnuje štěpení aminoskupiny deaminací. V lidském těle je podobný proces možný pouze u kyseliny glutamové. Výsledkem této interakce je a kyselina alfa-ketoglutarová a amoniak.

Závěr

Stanovení aktivity dvou enzymů transaminace aspartát-aminotransferázy a alaninaminotransferázy se nalézalo v medicíně. Tyto enzymy mohou vzájemně reagovat kyselinu alfa-ketoglutarovou, přemístí aminokyseliny z funkčních aminoskupin, tvořící keto-sloučeniny a kyselinu glutamovou. Navzdory skutečnosti, že aktivita těchto enzymů zvyšuje onemocnění srdečního svalu a jater, maximální aktivita je zjištěna v krevním séru pro AST a u ALT s hepatitidou.

Aminokyseliny jsou nepostradatelné v procesech syntézy proteinových molekul, stejně jako tvorba mnoha dalších aktivních biologických sloučenin, které mohou regulovat metabolické procesy v těle: hormony, neurotransmitery. Navíc jsou dárci atomů dusíku při syntéze látek, které neobsahují dusík, včetně cholinu, kreatinu.

Metabolismus aminokyselin může být použit jako zdroj energie pro syntézní proces adenosintrifosfát. Zvláštní hodnotou je energie aminokyselinové funkce má v procesu nalačno, stejně jako cukrovku. Výměna aminokyselin nám umožňuje vytvořit spojení mezi četnými chemickými transformacemi, které se vyskytují v živém organismu.

Lidské tělo obsahuje asi 35 gramů volných aminokyselin a v krvi je obsah 3565 mg / dl. Mnozí z nich vstupují do těla z jídla, navíc jsou ve vlastních tkáních, mohou být také tvořeni sacharidy.

V mnoha buňkách (kromě erytrocytů) se používají nejen pro syntézu bílkovin, ale také pro tvorbu purinových, pyrimidinových nukleotidů, produkci biogenních aminů, fosfolipidů membrán.

Celý den v lidském těle se asi 400 g bílkovinných sloučenin rozkládá na aminokyseliny a přibližně stejné množství se objevuje v obráceném procesu.

Tkáňové proteiny nejsou schopny provádět v případě katabolismu náklady na aminokyseliny pro syntézu jiných organických sloučenin.

V procesu evoluce lidstvo ztratilo schopnost nezávisle syntetizovat mnoho aminokyselin, aby bylo zajištěno jejich plné tělo, které potřebují k získání těchto sloučenin obsahujících dusík s jídlem. Chemické procesy, ve kterém se účastní aminokyseliny, a dnes jsou předmětem studia chemiků a lékařů.