Protein: struktura a funkce. Vlastnosti bílkovin

Jak víte, bílkoviny jsou základem pro vznik života na naší planetě. Podle teorie Oparin-Haldane je koacervátovou kapkou složenou z peptidových molekul, která se stala základem pro narození živých. To je nesporné, protože analýza vnitřního složení jakéhokoli zástupce biomasy ukazuje, že tyto látky existují ve všech oblastech: rostliny, zvířata, mikroorganismy, houby, viry. A jsou velmi rozmanité a mají makromolekulární charakter.

Jména těchto struktur jsou čtyři, všechny jsou synonymem:

• proteiny;
• proteiny;
• polypeptidy;
• peptidy.

Proteinové molekuly

Jejich počet je opravdu nesčetný. V tomto případě mohou být všechny molekuly proteinů rozděleny do dvou velkých skupin:

• jednoduché - sestávají pouze z aminokyselinových sekvencí spojených peptidovými vazbami;
• komplex - struktura a struktura proteinu jsou charakterizovány dalšími protolytickými (protetickými) skupinami, nazvanými kofaktory.

V tomto případě mají komplexní molekuly také vlastní klasifikaci.

Gradování komplexních peptidů

1. Glykoproteiny jsou úzce příbuzné sloučeniny proteinů a sacharidů. Struktura molekuly se prolíná s protetickými skupinami mukopolysacharidů.
2. Lipoproteiny - komplexní složení bílkovin a lipidů.
3. Metaloproteidy - jako protetická skupina jsou kovové ionty (železo, mangan, měď a další).
4. Nucleoproteins - vztah proteinů a nukleových kyselin (DNA, RNA).
5. Fosfoproteiny - konformace proteinu a zbytku kyseliny ortofosforečné.
6. Chromoproteids - velmi podobné metaloproteinů, ale prvek, který je součástí protetické skupiny je barevný komplex (červená - hemoglobin, zelená - chlorofyl, a tak dále).

V každé zkoumané skupině je struktura a vlastnosti proteinů odlišné. Funkce, které vykonávají, se také liší v závislosti na typu molekuly.

Chemická struktura proteinů

Z tohoto hlediska jsou proteiny dlouhým, masivním řetězcem aminokyselinových zbytků spojených dohromady specifickými vazbami nazývanými peptidové vazby. Z bočních struktur kyselin se odvíjejí radikály. Tato struktura molekuly byla objevena E. Fisherem na počátku XXI. Století.

Později byly podrobněji studovány proteiny, struktura a funkce bílkovin. Zjistilo se, že aminokyseliny tvořící peptidovou strukturu jsou pouze 20, ale mohou být kombinovány různými způsoby. Z toho důvodu je rozmanitost polypeptidových struktur. Navíc v procesu života a výkonu svých funkcí jsou proteiny schopny podstoupit řadu chemických transformací. V důsledku toho změní strukturu a objeví se zcela nový typ připojení.

Pro rozdělení peptidové vazby, tj. K rozpadu proteinu, struktury řetězců, je nutné zvolit velmi přísné podmínky (působení vysokých teplot, kyselin nebo zásad, katalyzátor). To je způsobeno vysokou pevností kovalentních vazeb v molekule, konkrétně v peptidové skupině.

Detekce proteinové struktury v laboratorních podmínkách se provádí pomocí biuretové reakce - účinkem čerstvě vysráženého polypeptidu na polypeptid hydroxid měďnatý (II). Komplex peptidové skupiny a iontů mědi poskytuje jasně fialovou barvu.

Existují čtyři hlavní strukturální organizace, z nichž každá má své vlastní zvláštnosti ve struktuře bílkovin.

Úrovně organizace: primární struktura

Jak bylo uvedeno výše, peptid je sekvence aminokyselinových zbytků s včleněnými, koenzymy nebo bez nich. Takže primární se nazývá struktura molekuly, která je přirozená, přirozená, je opravdu aminokyselinami spojenými peptidovými vazbami a nic víc. To znamená, že polypeptid je lineární. V tomto případě jsou zvláštnosti struktury proteinů takového plánu, že tato kombinace kyselin je určujícím faktorem pro funkci molekuly proteinu. Kvůli přítomnosti těchto vlastností je možné nejen identifikovat peptid, ale také předpovědět vlastnosti a roli zcela nového, dosud otevřeného. Příklady peptidů majících přírodní primární strukturu jsou inzulin, pepsin, chymotrypsin a další.

Sekundární konformace

Struktura a vlastnosti proteinů v této kategorii se mírně liší. Taková struktura může být vytvořena zpočátku od přírody buď při vystavení primární tvrdé hydrolýze, teplotě nebo jiným podmínkám.

Tato konformace má tři odrůdy:

1. Hladké, pravidelné, stereoregulární otočky, postavené z aminokyselinových zbytků, které se otáčejí kolem hlavní osy kloubu. Držte se pouze dohromady vodíkové vazby, které vznikají mezi kyslíkem jedné peptidové skupiny a druhým vodíkem. Struktura je považována za správnou, protože obraty se rovnoměrně opakují každé 4 odkazy. Taková struktura může být buď levostranná nebo pravá. Ve většině známých proteinů převažuje pravotočivý izomer. Takové konformace se nazývají alfa struktury.
2. Složení a struktura následujícího typu protein se liší od předchozího tím, že vodíkové vazby nejsou vytvořené mezi stojí vedle sebe na jedné straně zbytku molekuly a mezi v podstatě odstraní, přičemž při dostatečně velké vzdálenosti. Z tohoto důvodu má celá struktura formu několika zvlněných, serpentin-polypeptidových řetězců. Existuje jedna funkce, kterou by měl protein vykazovat. Struktura aminokyselin na větvích by měla být co nejkratší, například v glycinu nebo alaninu. Tento typ sekundární konformace se nazývá beta listy pro jejich schopnost spojit se při vytváření společné struktury.
3. Patřící ke konstrukci třetího typu proteinu, jak biologii označuje komplexní raznorazbrosannye, neuspořádaných fragmentů, které nemají stereoregularity a schopen modifikovat strukturu pod vlivem vnějších podmínek.

Příklady proteinů, které mají od přírody sekundární strukturu, nebyly identifikovány.

Terciární vzdělávání

Jedná se o poměrně komplikovanou konformaci nazvanou "globule". Co je to takový protein? Struktura je založena na sekundární struktury, ale přidány nové typy interakcí mezi atomy skupin, a celá molekula záhyby jako, veden tak, že hydrofilní skupiny byly směrovány do kuličky a hydrofobní - out.

To vysvětluje náboj molekuly proteinu v koloidních vodných roztocích. Jaké typy interakcí existují?

1. Vodíkové vazby zůstávají nezměněny mezi stejnými díly jako v sekundární struktuře.
2. Hydrofobní (hydrofilní) interakce - vzniknou, když je polypeptid rozpuštěn ve vodě.
3. Ionická přitažlivost - vznikla mezi různě nabitými skupinami aminokyselinových zbytků (radikály).
4. Kovalentní interakce - se mohou tvořit mezi specifickými kyselými místy - molekuly cysteinu, nebo spíše jejich ocasy.

To znamená, že složení a struktura proteinů, které mají terciární strukturu může být popsán jako srolovat do kuličky polypeptidových řetězců, opěrných a stabilizačních jeho konformaci v důsledku různých typů chemických interakcí. Příklady takových peptidů jsou: fosfoglycerát kenaza, tRNA, alfa-keratin, fibroin hedvábí a další.

Kvartérní struktura

Jedná se o jeden z nejsložitějších globulů, které tvoří bílkoviny. Struktura a funkce proteinů tohoto druhu jsou velmi mnohostranné a specifické.

Co je to taková konformace? Jedná se o několik (v některých případech desítky) velkých a malých polypeptidových řetězců, které jsou vytvořeny nezávisle na sobě. Ale pak, kvůli stejným interakcím, které jsme považovali za terciární strukturu, jsou všechny tyto peptidy zkroucené a propletené. Tímto způsobem se získají komplexní konformační globule, které mohou obsahovat jak atomy kovu, tak lipidové skupiny a sacharidové skupiny. Příklady takových proteinů jsou: DNA polymeráza, obal tabákových bílkovin, hemoglobin a další.

Všechny peptidové struktury jsme diskutovali mají své vlastní metody identifikace v laboratoři, na základě současných možností použití chromatografie, centrifugace, elektron a optické mikroskopie a vysoké počítačové technologie.

Provedené funkce

Struktura a funkce bílkovin úzce souvisejí. To znamená, že každý peptid hraje určitou roli, jedinečnou a specifickou. Tam jsou také ti, kteří jsou schopni provádět několik významných operací v jedné živé buňce. Je však možné obecně vyjádřit základní funkce proteinových molekul v organismech živých bytostí:

1. Poskytování provozu. Jednobuněčné organismy nebo organely nebo některé typy buněk jsou schopné pohybu, kontrakce, pohybu. To je zajištěno bílkovinami, které tvoří strukturu jejich motorových přístrojů: cilia, flagella, cytoplazmatická membrána. Pokud hovoříme o neschopnosti pohybu buněk, mohou proteiny přispět k jejich snížení (svalový myosin).
2. Nutriční nebo rezervní funkce. Jedná se o akumulaci proteinových molekul ve vejcích, embryích a semenách rostlin pro další doplnění chybějících živin. Při štěpení poskytují peptidy aminokyseliny a biologicky aktivní látky, které jsou nezbytné pro normální vývoj živých organismů.
3. Energetická funkce. Kromě sacharidů mohou bílkoviny také dát tělu sílu. V rozpadu 1 g peptidu uvolněného 17,6 kJ užitečné energie ve formě adenosintrifosfátu (ATP), který se vynakládá na životně důležitých procesů.
4. Signální a regulační funkce. Jedná se o provádění pečlivého sledování probíhajících procesů a přenosu signálů z buněk na tkáně, od nich do orgánů, od druhých po systémy a tak dále. Typickým příkladem je inzulin, který přísně fixuje množství glukózy v krvi.
5. Funkce receptoru. Provádí se změnou konformace peptidu z jedné strany membrány a zapojením do restrukturalizace druhého konce. Současně se přenáší signál a potřebné informace. Nejčastěji jsou tyto proteiny zabudovány do cytoplazmatických membrán buněk a uplatňují přísnou kontrolu nad všemi látkami, které procházejí. Informujte také o chemických a fyzikálních změnách v prostředí.
6. Transportní funkce peptidů. Provádí se proteinovými kanály a nosnými bílkovinami. Jejich úloha je zřejmá - transport potřebných molekul na místa s nízkou koncentrací od částí s vysokým. Typickým příkladem je přenos kyslíku a oxidu uhličitého na orgány a tkáně proteinem hemoglobinem. Rovněž dodávají sloučeniny s nízkou molekulovou hmotností uvnitř buněčné membrány.
7. Strukturální funkce. Jeden z nejdůležitějších z těch, které protein dělá. Struktura všech buněk a jejich organel je zajištěna peptidy. Podobně jako rámec definují formu a strukturu. Kromě toho je podporují a v případě potřeby je upravují. Proto pro růst a vývoj všechny živé organismy potřebují ve stravě bílkoviny. Tyto peptidy zahrnují elastin, tubulin, kolagen, aktin, keratin a další.
8. Katalytická funkce. Vykonává se enzymy. Množství a rozmanitost urychlují všechny chemické a biochemické reakce v těle. Bez jejich účasti mohlo být obvyklé jablko v žaludku rozloženo pouze za dva dny, přičemž je vysoká pravděpodobnost, že se současně rozpadne. Při působení katalázy, peroxidázy a dalších enzymů se tento proces uskutečňuje za dvě hodiny. Obecně platí, že díky této úloze bílkovin je anabolismus a katabolismus, tj. Plastická a výměna energie.

Ochranná role

Existuje několik typů hrozeb, z nichž jsou proteiny navrženy tak, aby chránily tělo.

Za prvé, chemický útok traumatické činidla, plyny, molekuly, látky různého spektra účinku. Peptidy jsou schopny s nimi interagovat v chemické interakci, překládat do neškodné formy nebo jednoduše neutralizovat.

Za druhé, fyzické ohrožení z rány - v případě, že bílkovina fibrinogen v čase není transformován na fibrin v místě poranění, krev nebude srazit, a tím dojde k ucpání. Poté, naopak, je třeba plasmin peptid schopný cucalo sraženinu a obnovit průchodnost cévy.

Za třetí, ohrožení imunity. Struktura a význam proteinů tvořících imunitní obranu jsou nesmírně důležité. Protilátky, imunoglobuliny, interferony jsou všechny důležité a významné prvky lidského lymfatického a imunitního systému. Jakákoli cizí částice, škodlivá molekula, část mrtvých buněk nebo celá struktura podléhají okamžitému vyšetření peptidové sloučeniny. To je důvod, proč se osoba může nezávisle chránit před infekcemi a jednoduchými viry bez léků.

Fyzikální vlastnosti

Struktura buněčného proteinu je velmi specifická a závisí na provedené funkci. Avšak fyzikální vlastnosti všech peptidů jsou podobné a snižují se na následující charakteristiky.

1. Molekulová hmotnost je až 1 000 000 daltonů.
2. Ve vodném roztoku se tvoří koloidní systémy. Tam, struktura získává náboj, který se může měnit v závislosti na kyselosti média.
3. Když jsou vystaveny drsným podmínkám (záření, kyseliny nebo zásady, teploty, atd), se mohou pohybovat na další úrovně konformaci, tj denaturovat. Tento proces je 90% nevratný. Existuje však i reverzní posun - renaturace.

To jsou hlavní vlastnosti fyzikálních vlastností peptidů.