Protein-enzym: role, vlastnosti, funkce protein-enzymů v těle

V každé živé buňce dochází k mnoha chemickým reakcím. Enzymy (enzymy) jsou bílkoviny se speciálními a velmi důležitými funkcemi. Jsou nazývány biokatalyzátory. Základní funkce enzymových proteinů v těle je zrychlit biochemické reakce. Počáteční činidla, jejichž interakce je katalyzována těmito molekulami, se nazývají substráty a konečné sloučeniny jsou produkty.

V přírodě fungují enzymové proteiny pouze v živých systémech. V moderní biotechnologii se však používají klinická diagnostika, farmacie a medicína, čištěné enzymy nebo jejich komplexy, stejně jako další komponenty nezbytné pro operační systém a vizualizaci dat pro výzkumníka.

Biologický význam a vlastnosti enzymů

Bez těchto molekul by živý organismus nemohl fungovat. Všechny životní procesy spolupracují díky enzymům. Hlavní funkcí bílkovinných enzymů v těle je regulace metabolismu. Bez nich je normální metabolismus nemožný. Regulace aktivity molekul se objevuje při působení aktivátorů (induktorů) nebo inhibitorů. Kontrola funguje na různých úrovních syntézy bílkovin. On také "pracuje" na již připravenou molekulu.

Hlavní vlastnosti enzymů proteinu jsou specifické pro určitý substrát. A v důsledku toho schopnost katalyzovat pouze jednu nebo, zřídka, řadu reakcí. Obvykle jsou takové procesy reverzibilní. Obě enzymy jsou zodpovědné za obě funkce. Ale to není všechno.

Úloha bílkovinných enzymů je zásadní. Bez nich nedochází k biochemickým reakcím. Kvůli působení enzymů je možné, aby reagencie překonaly aktivační bariéru bez významného výdeje energie. V těle není možné ohřát teplotu nad 100 ° C nebo použít agresivní součásti, jako je chemická laboratoř. Protein-enzym se spojí se substrátem. V navázaném stavu je následována modifikace následovaná uvolněním posledně jmenovaného. Takto fungují všechny katalyzátory používané v chemické syntéze.

Jaké jsou úrovně organizace molekuly protein-enzym?

Obvykle mají tyto molekuly terciární (globulární) nebo kvartérní (několik propojených globulárních) proteinových struktur. Nejprve jsou syntetizovány v lineární podobě. A pak složte do požadované struktury. Pro zajištění aktivity vyžaduje biokatalyzátor určitou strukturu.

Enzymy, stejně jako jiné bílkoviny, jsou zničeny zahřátím, extrémními hodnotami pH, agresivními chemickými sloučeninami.

Další vlastnosti enzymů

Mezi nimi jsou rozlišovány následující vlastnosti součástí:

1. Stereospecificity - tvorba pouze jednoho produktu.
2. Regioselektivita je přerušení chemické vazby nebo modifikace skupiny pouze v jedné poloze.
3. Chemoselektivita je katalýza pouze jedné reakce.

Vlastnosti práce

Úroveň specificity enzymů se liší. Avšak jakýkoliv enzym je vždy aktivní vzhledem k určitému substrátu nebo skupině sloučenin, které mají strukturu podobnou. Neproteinové katalyzátory tuto vlastnost nemají. Specificita je měřena vazebnou konstantou (mol / l), která může dosáhnout 10^minus-10 mol / l. Práce aktivního enzymu je rychlá. Jedna molekula katalyzuje tisíce milionů operací za sekundu. Stupeň zrychlení biochemických reakcí je významně (1000-100000 krát) vyšší než u konvenčních katalyzátorů.

Účinek enzymů je založen na několika mechanismech. Nejjednodušší interakce probíhá s jednou molekulou substrátu, následovanou tvorbou produktu. Většina enzymů je schopna vázat 2-3 různé molekuly, které vstupují do reakce. Například přenos skupiny nebo atomu z jednoho spojení na jiný nebo dvojí substituce na principu "ping-pongu". Při těchto reakcích je jeden substrát obvykle spojen a druhý je vázán funkční skupinou na enzym.

Učení mechanismu účinku enzymu dochází pomocí metod:

1. Definice meziproduktů a konečných výrobků.
2. Studie geometrie struktury a funkčních skupin spojených se substrátem a zajištění vysoké reakční rychlost.
3. Mutace enzymových genů a určení změn jejich syntézy a aktivity.

Aktivní a vazební centrum

Molekula substrátu je mnohem menší než je enzym proteinu. Proto se vazba vyskytuje kvůli malému počtu funkčních skupin biokatalyzátoru. Vytvářejí aktivní centrum sestávající ze specifické sady aminokyselin. V komplexních proteinů v struktuře existuje protetická skupina neproteinové povahy, která může být také součástí aktivního centra.

Je nutné vyjmout samostatnou skupinu enzymů. Mají koenzym v molekule, která se neustále váže na molekulu a uvolňuje se z ní. Plně tvořený proteinový enzym se nazývá holoenzym a když je kofaktor odstraněn, nazývá se jeho apoenzymem. Jako koenzymy působí často vitamíny, kovy, deriváty dusíkatých bází (NAD - nikotinamid adenin dinukleotid, FAD - flavin adenin dinukleotid, FMN - flavinmononukleotid).

Vazebné centrum poskytuje specificitu afinity k substrátu. Díky tomu se vytváří stabilní komplex substrát-enzym. Struktura globule je konstruována tak, aby na povrchu měla určitou mezeru (mezera nebo dutinu), která zajišťuje vazbu substrátu. Tato zóna se obvykle nachází nedaleko od aktivního centra. Jednotlivé enzymy mají místa pro vazbu na kofaktory nebo kovové ionty.

Závěr

Protein-enzym hraje v těle důležitou roli. Tyto látky katalyzují chemické reakce, jsou zodpovědné za metabolismus - metabolismus. V každé živé buňce se neustále vyskytují stovky biochemických procesů, včetně redukčních reakcí, štěpení a syntézy sloučenin. Oxidace látek s velkým uvolněním energie se neustále vyskytuje. Na druhé straně se vynakládá na tvorbu sacharidů, bílkovin, tuků a jejich komplexů. Výrobky štěpení jsou strukturními prvky pro syntézu potřebných organických sloučenin.