Aktivní centrum enzymu: struktura, vlastnosti. Kdo objevil aktivní centrum enzymu? Co se nazývá aktivní centrum enzymu?

Všichni jsme slyšeli o enzymech, ale je nepravděpodobné, že všichni víme, jak přesně jsou tyto látky uspořádány a proč jsou potřebné. Tento článek vám pomůže pochopit strukturu a funkce enzymy (enzymy)

Historie výzkumu

V roce 1833 objevil francouzský chemik Anselm Payen a popsal vlastnosti enzymu amylázy.

O několik let později, Louis Pasteur, studovat přeměnu cukrů na alkohol zahrnující kvasinky, navrhl, že tento proces je v důsledku chemických látek, které tvoří droždí.

Na konci 19. století fyziolog Willie Kühne poprvé představil výraz "enzym".

Německý Eduard Buchner v roce 1897 identifikovány a popsány zymase - enzymový komplex, který katalyzuje konverzi sacharózy do reakce ethanolu. V přírodě je zymasa v kvasinkách bohatá.

Není přesně známo, kdy a kdo objevil aktivní centrum enzymu. Tento objev je připočítán s laureátem Nobelovy ceny chemikem Edaurdu Buchner, americký biolog James Sumner a dalších známých vědců, kteří pracovali na studii enzymatické katalýzy.

Obecné informace o enzymech

Připomeňme, že enzymy jsou látky proteinové povahy, které působí v živých organismech jako katalyzátory chemických reakcí. V enzymu existují oblasti, které se na tom přímo nezúčastní, průběh reakce poskytuje aktivní centrum enzymu.

Uvádíme některé vlastnosti enzymů:

1) Účinnost. Malé množství katalyzátoru je dostatečné k urychlení chemické reakce v 10^6. časy.

2) Specificita. Jeden enzym není univerzální katalyzátor pro žádnou reakci v buňce. Pro enzym exprimován specifičnost účinku: každý enzym katalyzuje pouze jeden nebo několik podobných reakcí se substráty (reakční složka krmiv), ale i další chemická činidla pro stejné povahy, enzym může být zbytečné. Interakce s vhodnými substráty a další zrychlení reakce poskytují aktivní centrum enzymu.

3) Proměnná aktivita. Aktivita enzymů v buňce se neustále mění z nízké na vysokou.

4) Koncentrace určitých enzymů v buňce není konstantní a může se lišit v závislosti na vnějších podmínkách. Takové enzymy v biologii jsou nazývány indukovatelnými.

Klasifikace enzymů

Podle své struktury je běžné rozdělit enzymy na jednoduché a složité. Jednoduchá sestává výhradně z aminokyselinových zbytků, komplexní látky mají neproteinovou skupinu. Komplex se nazývá koenzymy.

Podle typu katalyzovaných reakcí se enzymy dělí na:

1) Oxidoreduktázy (katalyzují redoxní reakce).

2) Transferázy (nesou oddělené skupiny atomů).

3) Liasy (štěpné chemické vazby).

4) Lipázy (tvoří vazby v reakcích způsobené energií ATP).

5) Izomerázy (podílejí se na reakcích vzájemné konverze izomerů).

6) Hydrolázy (katalyzují chemické reakce s štěpením hydrolytických vazeb).

Struktura enzymu

Enzym je komplexní trojrozměrná struktura, která se skládá převážně z aminokyselinových zbytků. Existuje také protetická skupina - složka neproteinové povahy spojená s aminokyselinovými zbytky.

Enzymy jsou v podstatě globulární proteiny, které lze kombinovat do komplexních komplexů. Stejně jako jiné látky bílkovinné povahy, enzymy jsou denaturovány, když teplota stoupá nebo pod vlivem určitých chemických činidel. Během denaturace se mění terciární struktura enzymu a tedy i vlastnosti aktivního centra enzymů. V důsledku toho se aktivita enzymu prudce snižuje.

Katalyzovaný substrát je obvykle mnohem menší než samotný enzym. Nejjednodušší enzym se skládá ze šedesáti aminokyselinových zbytků a jeho aktivní centrum je pouze dva.

Existují enzymy, jejichž katalytické místo není reprezentováno aminokyselinami, ale protetickou skupinou organického nebo (častěji) anorganického původu - kofaktoru.

Koncept aktivního centra

Jen malá část enzymu se přímo podílí na chemických reakcích. Tato část enzymu se nazývá aktivní centrum. Aktivním centrem enzymu je lipid, několik aminokyselinových zbytků nebo protetická skupina, která se váže na substrát a katalyzuje reakci. Aminokyselinové zbytky aktivního místa mohou patřit k libovolným aminokyselinám - polárním, nepolárním, nabitým, aromatickým, nenabitým.

Aktivní enzym centrum (tento lipid, aminokyseliny a další látky, které jsou schopné reagovat s reakčními činidly) - nejdůležitější část enzymu, aniž by tyto látky by bylo zbytečné.

Typicky má molekula enzymu pouze jedno aktivní místo, které se váže na jedno nebo více podobných činidel. Aminokyselinové zbytky aktivního místa tvoří vodík, hydrofobní nebo kovalentní vazby, tvořící komplex enzym-substrát.

Struktura aktivního centra

Aktivním centrem jednoduchých a komplexních enzymů je kapsa nebo štěrbina. Tato struktura aktivního centra enzymu musí elektrostaticky a geometricky odpovídat substrátu, protože změna terciární struktury enzymu může změnit aktivní místo.

Vazebným a katalytickým centrem jsou místa aktivního centra enzymu. Je zřejmé, že vazebné centrum "kontroluje" kompatibilitu substrátu a komunikuje s ním a katalytické centrum se přímo podílí na reakci.

Vazba aktivního centra na substrát

Abychom vysvětlili, jak se aktivní centrum enzymu váže na určité činidlo, bylo navrženo několik teorií. Nejpopulárnější z nich je Fisherova teorie, je to také teorie "zámku a klíč". Fischer navrhl, že existuje enzym, který je ideální pro každý substrát ve svých fyzikálně-chemických vlastnostech. Po vzniku komplexu enzymu-substrátu nedochází ke změně.

Další americký vědec - Daniel Koshland - přidá Fisher předpoklad teorie, že aktivní místo enzymu, mohou měnit konformaci tak dlouho, dokud se nevejde konkrétní substrát.

Kinetika enzymatických reakcí

Charakteristiky průběhu enzymatických reakcí jsou studovány samostatným oborem biochemie - enzymatická kinetika. Tato věda studuje charakteristiky průběhů reakcí při různých koncentracích enzymů a substrátů, závislost reakční rychlosti na teplotě uvnitř buňky, stejně jako vlastnosti aktivního centra enzymů, v závislosti na změnách fyzikálních a chemických parametrů prostředí.

Enzymatická kinetika pracuje s takovými pojmy jako reakční rychlost, aktivační energie, aktivační bariéra, molekulární aktivita, specifická aktivita atd. Zvažme některé z těchto konceptů.

Aby bylo možné reagovat biologicky, musí reagencie přenášet určitou energii. Tato energie se nazývá aktivační energie.

Přidání enzymu k činidlům se může snížit aktivační energie. Některé látky reagují bez účasti enzymů, protože aktivační energie je příliš vysoká. Rovnováha reakce se nezmění přidáním enzymu.

Reakční rychlost je množství reakčního produktu, který se objevuje nebo zmizí za jednotku času.

Závislost reakční rychlosti na koncentraci substrátu je charakterizována bezrozměrným fyzikálním množstvím, Michaelisovou konstantou.

Molekulární aktivita - počet molekul substrátu, konvertovaný jednou molekulou enzymu na jednotku času.