Katalázový enzym: základní rysy

Katalasa je enzym, který se nachází téměř ve všech živých organizmech. Jeho hlavní funkcí je katalyzovat reakce rozkladu

Obecné informace

Enzymová kataláza se týká oxidoreduktáz - velké skupiny enzymů, které katalyzují přenos elektronů z redukční molekuly (dárce) na oxidační molekulu (akceptor).

Optimální pH pro katalázu v lidském těle je asi 7, avšak rychlost reakce se významně nemění při hodnotách vodíku 6,8 až 7,5. Optimální pH pro jiné katalázy se pohybuje od 4 do 11, v závislosti na typu organismu. Optimální teplota se také liší, pro osobu je asi 37^o C.

Kataláza je jeden z nejrychlejších enzymů. Jen jedna molekula dokáže přeměnit milióny molekul peroxidu vodíku na vodu a kyslík za sekundu. Z hlediska enzymologie to znamená, že katalázový enzym je charakterizován velkým počtem otáček.

Struktura enzymu

Kataláza je tetramer čtyř polypeptidových řetězců, z nichž každá má délku více než 500 aminokyselin. Enzym má čtyři skupiny porfyrického hemu, díky kterému a reaguje s aktivními formami kyslíku. Oxidovaný hem je protetická skupina katalázy.

Historie objevu

Catalase vědci věděli až do roku 1818, zatímco Louis Jacques Tenar, chemik, který objevil peroxid vodíku v živých buňkách, nenaznačoval, že jeho destrukce je způsobena působením dříve neznámé biologické látky.

V roce 1900 německý chemik Oscar Lev poprvé představil termín "kataláza", který označuje tajemnou látku, která rozkládá peroxidy. Podařilo se mu také odpovědět na otázku, kde je obsažen enzym kataláza. V důsledku mnoha experimentů Oscar Lev odhalil, že tento enzym je charakteristický pro téměř všechna zvířata a rostlinné organismy. V živé buňce, stejně jako mnoho jiných enzymů, je katalasa obsažena v peroxizomech.

V roce 1937 byla poprvé krystalována kataláza z hovězí jater. V roce 1938 byla stanovena molekulová hmotnost enzymu 250 kDa. V roce 1981 získali vědci obraz trojrozměrné struktury katalázy skotu.

Katalýza peroxidu vodíku

Navzdory skutečnosti, že peroxid vodíku je produktem mnoha normálních metabolických procesů, není pro tělo neškodný.

Aby se zabránilo zničení buněk a tkání, musí být peroxid vodíku rychle přeměněn na další méně nebezpečnou látku pro tělo. S tímto úkolem řídí katalázový enzym - rozkládá molekulu peroxidu na dvě molekuly vody a molekulu kyslíku.

Reakce rozkladu peroxidu vodíku v živých tkáních:

2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂

Molekulární mechanismus štěpení peroxidu vodíku enzymatickou katalázou dosud nebyl důkladně studován. Předpokládá se, že reakce probíhá ve dvou fázích - v první fázi se železo v protetické skupině katalázy váže na atom kyslíku peroxidu, zatímco se uvolní jedna molekula vody. Ve druhém stupni oxidovaný hem reaguje s další molekulou peroxidu vodíku, což vede k tvorbě další molekuly vody a jedné molekuly kyslíku.

Kvůli tomuto účinku enzymu katalázy na peroxid vodíku je přítomnost této účinné látky ve vzorcích tkání snadno stanovitelná. K tomu je třeba přidat do vzorku malé množství peroxidu vodíku a pozorovat reakci. Přítomnost enzymu je indikována tvorbou kyslíkových bublin. Tato reakce je dobrá, protože nevyžaduje žádné speciální zařízení nebo nástroje - lze je pozorovat pouhým okem.

Je třeba poznamenat, že ion jakéhokoliv těžkého kovu může působit jako nekompetitivní inhibitor katalázy. Kromě toho se všechny známé kyanidy chovají jako kompetitivní inhibitory katalázy, jestliže v tkáních existuje hodně peroxidu vodíku. Arzeny hrají roli aktivátorů.

Aplikace

Degradující enzymové působení katalasa na peroxid vodíku nalezla uplatnění v potravinářském průmyslu - pomocí tohoto enzymu z mléka se odstraňuje H₂O₂ před vařením sýra. Další aplikací je speciální balení potravin, které chrání produkty před oxidací. Katalasa se také používá v textilním průmyslu k odstranění peroxidu vodíku z tkání.

Používá se v malém množství v hygieně kontaktních čoček. Některé dezinfekční prostředky obsahují peroxid vodíku v přípravku a katalasa se používá k rozdělení této složky před opětovným použitím čoček.

Aktivita

Aktivita katalázového enzymu závisí na věku organismu. V mladých tkáních je aktivita enzymu mnohem vyšší než u starých. S věkem, jak u lidí, tak u zvířat, postup katalasy postupně klesá v důsledku stárnutí orgánů a tkání.

Podle nedávné studie je snížení aktivity katalázy jednou z možných příčin ztráty vlasů. Peroxid vodíku se neustále vytváří v lidském těle, ale neškodí - kataláza se rychle rozkládá. Pokud je však hladina tohoto enzymu snížena, je zřejmé, že ne všechny peroxidy vodíku jsou enzymem katalyzovány. Takto odbarvuje vlasy zevnitř a rozpouští přírodní barviva. Tento neočekávaný objev je nyní testován výzkumnými pracovníky a pravděpodobně bude hrát roli ve vývoji léků, které pozastavují šedivění vlasů.