Faktory určující rozpustnost bílkovin. Fyzikálně chemické vlastnosti proteinů

Náš článek bude věnován studiu vlastností látek, které jsou základem fenoménu života na Zemi. Proteinové molekuly jsou přítomné v ne-buněčných formách - viry, jsou součástí cytoplazmy a organoidy prokaryotických a nukleárních buněk. Spolu s nukleovými kyselinami tvoří látku dědičnosti - chromatinu a tvoří hlavní složky jádra - chromozom. Signál, konstrukce, katalytická, ochranná energie je seznam biologických funkcí, které proteiny vykonávají. Fyzikálně-chemické vlastnosti bílkovin jsou jejich schopnost se rozpouštět, vysrážet, vysolovat. Kromě toho jsou schopny denaturovat a jsou svou chemickou povahou amfoterní sloučeniny. Zkoumejte tyto vlastnosti bílkovin dále.

Druhy bílkovinných monomerů

20 druhů alfa-aminokyseliny jsou strukturní jednotky proteinu. Kromě uhlovodíkového radikálu obsahují NH₂- aminoskupinu a skupinu COOH-karboxylovou skupinu. Funkční skupiny určují kyselé a základní vlastnosti monomery proteinu. Proto v organické chemii se sloučeniny této třídy nazývají amfoterní látky. Vodíkové ionty karboxylové skupiny v molekule mohou být štěpeny a vázány na aminoskupiny. V důsledku toho se vytváří vnitřní sůl. Pokud je v molekule přítomno více karboxylových skupin, bude sloučenina kyselá, jako je kyselina glutamová nebo kyselina asparagová. Pokud převládají aminoskupiny, jsou aminokyseliny bazické (histidin, lysin, arginin). Se stejným počtem funkčních skupin má peptidový roztok neutrální reakci. Je zjištěno, že přítomnost všech tří druhů aminokyselin ovlivňuje, jaké znamení budou mít bílkoviny. Fyzikálně-chemické vlastnosti bílkovin: rozpustnost, index vodíku, náboj makromolekuly jsou určeny poměrem kyselých a bazických aminokyselin.

Jaké faktory ovlivňují rozpustnost peptidů?

Budeme objasňovat všechna nezbytná kritéria, na kterých závisí procesy hydratace nebo solvatace makromolekul bílkovin. Jedná se o: prostorovou konfiguraci a molekulovou hmotnost určenou počtem aminokyselinových zbytků. Rovněž vzít v úvahu poměr polárních a nepolárních částí - ze zbytků umístěných na povrchu proteinu do terciární struktury polypeptidu a celkovému náboji makromolekuly. Všechny výše uvedené vlastnosti přímo ovlivňují rozpustnost proteinu. Zvažme je podrobněji.

Globule a jejich schopnost hydratovat

Pokud je vnější struktura peptidu sférická, je obvyklé hovořit o jeho kulovité struktuře. Je stabilizován vodíkovými a hydrofobními vazbami, stejně jako síly elektrostatického přitahování heterogenně nabitých částí makromolekuly. Například, hemoglobin, kyslíku v krvi nesoucí molekuly v kvartérní formě se skládá ze čtyř fragmentů myoglobinu sjednocený přes hem. Takové krevní proteiny, jako albuminy, alfa- a uplyh-globuliny, snadno reagují s látkami z krevní plazmy. Inzulin je další globulární peptid, který reguluje hladinu glukózy v krvi savců a lidí. Hydrofobní části takových peptidových komplexů jsou uprostřed kompaktní struktury a na jejich povrchu jsou umístěny hydrofilní části. Tím je zajištěno, že si uchovávají své přirozené vlastnosti v kapalném prostředí organismu a spojují je ve skupině bílkovin rozpustných ve vodě. Výjimkou jsou globulární proteiny, které tvoří mozaikovou strukturu membrán lidských a živočišných buněk. Jsou vázány na glykolipidy a nerozpustné v mezibuněčné tekutině, což zajišťuje, že v buňce působí bariérovou roli.

Fibrilární peptidy

Kolagen a elastin, které jsou součástí dermis a způsobují jeho elasticitu a pružnost, mají strukturu s vlákny. Jsou schopni se protáhnout a změnit jejich prostorovou konfiguraci. Fibroin je bílkovina z přírodního hedvábí, produkovaná larvami bource morušového. Obsahuje stručné strukturní vlákna složené z aminokyselin s malou hmotností a délkou molekuly. Jedná se především o serin, alanin a glycin. Jeho polypeptidové řetězce jsou orientovány ve vesmíru ve svislém a vodorovném směru. Látka je strukturní polypeptid a má vrstvenou formu. Na rozdíl od globulárních polypeptidů je rozpustnost bílkovin skládajících se z vláken velmi malá, protože hydrofobní zbytky aminokyselin leží na povrchu makromolekuly a odpuzují polární částice rozpouštědla.

Keratin a vlastnosti jejich struktury

Vzhledem ke skupině strukturálních vláknité bílkoviny jako je fibroin a kolagen, je nutné zastavit se v jedné rozšířené skupině peptidů - keratin. Slouží jako základ pro takové části lidského těla a zvířat, jako jsou vlasy, nehty, peří, vlna, kopyta a drápy. Co je keratin z hlediska jeho biochemické struktury? Je zjištěno, že existují dva typy peptidů. První má formu spirální sekundární struktury (alfa-keratin) a je základem pro vlasy. Druhý je reprezentován delšími vrstvenými vlákny - toto beta-keratin. Může se nalézt v pevných částech těla zvířat: kopyto, zobáky ptáků, váhy plazů, drápy dravých savců a ptáků. Co je keratin, na základě skutečnosti, že například jeho aminokyseliny, jako je valin, fenylalanin, isoleucin, obsahují velké množství hydrofobních radikálů? Jedná se o protein nerozpustný ve vodě a jiných polárních rozpouštědlech, který má ochrannou a strukturní funkci.

Účinek pH média na náboj bílkovinného polymeru

Dříve jsme zmínili, že funkční skupiny proteinových monomerů - aminokyselin, určují jejich vlastnosti. Nyní dodáváme, že polymerní náboj závisí na nich. Iontové skupiny - karboxylové skupiny kyseliny glutamové a kyseliny asparagové a arginin a histidin amino ovlivnit celkový náboj polymeru. Také se chovají odlišně v kyselém, neutrálním nebo alkalickém roztoku. Rozpustnost proteinu také závisí na těchto faktorech. Tak, při pH<7, roztok obsahuje nadměrnou koncentraci vodíkových protonů, které inhibují štěpení karboxylové skupiny, takže se zvyšuje celkový pozitivní náboj na molekulu proteinu.

Akumulace kationtů v proteinu se také zvyšuje v případě neutrálního roztoku a s přebytkem monomerů argininu, histidinu a lysinu. V alkalickém prostředí dochází ke zvýšení záporného náboje polypeptidové molekuly, neboť nadbytek vodíkových iontů je vynaložen na tvorbu molekul vody vazbou hydroxylových skupin.

Faktory určující rozpustnost bílkovin

Představme si situaci, kdy je počet pozitivních a záporných nábojů na proteinové špirce stejný. Hodnota pH média se v tomto případě nazývá izoelektrický bod. Celkový náboj makromolekuly samotného peptidu se stává nulovým a jeho rozpustnost ve vodě nebo jiném polárním rozpouštědle bude minimální. Pozice teorie elektrolytické disociace uvádějí, že rozpustnost látky v polárním rozpouštědle sestávajícím z dipolů, čím vyšší bude větší polarizace částic rozpustné sloučeniny. Vysvětlují také faktory, které určují rozpustnost proteinů: jejich izoelektrický bod a závislost hydratace nebo solvatace peptidu na celkovém náboji jeho makromolekuly. Většina polymerů této třídy obsahuje nadbytek -COO^- a mají mírně kyselé vlastnosti. Výjimka bude uvedena výše membránových proteinů a peptidy, které tvoří jadernou látku dědičnosti, jsou chromatin. Ty se nazývají histony a mají výrazné základní vlastnosti kvůli přítomnosti velkého počtu aminoskupin v polymerním řetězci.

Chování proteinů v elektrickém poli

Pro praktické účely je často třeba oddělit například krevní proteiny na frakce nebo jednotlivé makromolekuly. K tomu lze použít schopnost nabitých polymerních molekul pohybovat se určitou rychlostí na elektrody v elektrickém poli. Roztok obsahující různé hmotové a nábojové peptidy se umístí na nosič: papír nebo speciální gel. Přenášením elektrických impulsů, například přes část krevní plazmy, se dosáhne až 18 frakcí jednotlivých proteinů. Mezi ně patří všechny typy globulinů a proteinový albumin, který je nejen důležitou komponentou (tvoří až 60% hmotnosti peptidů v krvi), ale také hraje ústřední roli v procesech osmózy a krevního oběhu.

Jak rozpustnost bílkovin ovlivňuje koncentraci solí

Schopnost peptidů tvořit nejen gely, pěny a emulze, ale také roztoky je důležitou vlastností, která odráží jejich fyzikálně-chemické vlastnosti. Například dříve zkoumané albuminy v endospermu zrnek, mléka a séra rychle tvoří vodné roztoky s koncentrací neutrálních solí, například chloridem sodným, v rozmezí 3 až 10%. Na příkladu stejných albuminů lze určit závislost rozpustnosti bílkovin na koncentraci soli. Jsou dobře rozpuštěny v nenasyceném roztoku síranu amonného a v přesycené formě jsou reverzibilně vysráženy a když je koncentrace soli dále redukována přidáním části vody, obnoví jejich hydratovanou skořápku.

Vysychání

Výše popsané chemické reakce peptidů s roztoky solí tvořených silnou kyselinou a zásadou se nazývají vysychání. Je založen na mechanismu interakce nabitých funkčních skupin bílkovin s ionty solí - kovovými kationty a anionty kyselých zbytků. To končí se ztrátou náboje na peptidové molekule, poklesem jejího vodního obalu, shlukem proteinových částic. V důsledku toho dochází k jejich ukládání, na které budeme pokračovat.

Srážení a denaturace

Aceton a etylalkohol zničují vodní skořápku obklopující protein v terciární struktuře. To však není doprovázeno neutralizací celkového poplatku. Takový proces se nazývá srážení, rozpustnost proteinu je výrazně snížena, ale nedochází k denaturaci.

Molekuly peptidů přítomných v nativním stavu, jsou velmi citlivé na mnoha parametrech okolního prostředí, jako je teplota a koncentrace chemických sloučenin, jako jsou soli, kyseliny nebo louhy. Zesílení obou těchto faktorů v izoelektrického bodu, což vede k úplnému zničení intramolekulární stabilizačního (disulfidové můstky, peptidové vazby), kovalentní a vodíkové vazby v polypeptidu. Zvláště rychlé v takových podmínkách denaturují globulární peptidy, přičemž zcela ztrácejí své fyzikálně-chemické a biologické vlastnosti.