Kinetika enzymatických reakcí - popis, vlastnosti a tabulka

Kinetika enzymatických reakcí je zvažována v dílech Menten a Michaelis. Vědci podrobně popsali tento problém v rovnici komplexu enzym-substrát.

Definice

Charakteristiky kinetiky enzymatických reakcí jsou zvažovány ve vědě o enzymech, která zkoumá závislost rychlosti takového procesu na chemických vlastnostech substrátu, média, cizích faktorů ovlivňujících průběh chemické reakce.

Při významné koncentraci substrátu to nebude mít vliv na rychlost procesu.

Specifičnost perkolace

Enzymová aktivita se analyzuje při významných koncentracích substrátů (nulový pořadí chemický proces). Za takových podmínek bude změna rychlosti procesu ovlivněna pouze množstvím enzymu.

Kinetika enzymatických reakcí v živých buňkách má některé charakteristické rysy. Enzymy v nich se nevztahují na plnou sílu. Při nadměrném množství substrátu, který je možný za experimentálních podmínek, bude reakční rychlost úměrná množství enzymu. Při výrazném navýšení tohoto ukazatele dochází k porušení této proporcionality.

Účinek modulátorů na enzymy

Kinetika enzymatických reakcí vysvětluje lineární zvýšení rychlosti procesu s nárůstem obsahu substrátu. Při nadměrném zvýšení koncentrace se pozoruje pokles substrátu a rychlost chemického procesu se snižuje.

Kinetika enzymatických reakcí potvrzuje závislost aktivity enzymu na pH prostředí, specificitu enzymu a jeho množství. Látky, které ovlivňují průběh takové reakce, se nazývají modulátory nebo efektory. Jsou rozděleny na inhibitory a aktivátory, které pomáhají zpomalit nebo urychlit určitý proces.

Základy kinetiky enzymatických reakcí umožňují plně pochopit podstatu účinku těchto látek. Některé z nich jsou považovány za přírodní regulátory metabolického procesu. Existují různé typy modulátorů enzymové aktivity, které se navzájem liší v mechanismu účinku a struktury.

Možnosti aktivátoru

Jaká je charakteristika kinetiky enzymatických reakcí? Biochemie považuje za aktivátory žlučové kyseliny, ionty kovů, anionty. Existují situace, kdy jedna látka s ohledem na jeden enzym bude působit jako aktivátor a v jiném případě je to inhibitor. Specifickými aktivátory pro detekci enzymů jsou kovové ionty.

Mohou stimulovat proces připojení k substrátovému enzymu, podílet se na tvorbě terciární struktury nebo mohou působit jako součást aktivního centra.

Jaká je kinetika enzymatických reakcí? Dá se stručně uvést, že kationty mnoha kovů jsou povinnými složkami nezbytnými pro plnou funkci mnoha enzymů. Některé z nich vyžadují najednou několik různých iontů. Například pro ATPázu, která produkuje iontový transport plazmatickou membránou, jsou vyžadovány ionty hořčíku, sodíku a draslíku.

Kovy mohou být v protetické skupině enzymů. Například železo je považováno za důležitou složku katalasy v kompozici porfyrinových sloučenin. Kobalt je součástí protetické skupiny methylmalonyl izomerázy a homocystein transferázy a mangan je nezbytný pro aktivaci isokyrát dehydrogenázy. Existuje skupina enzymů, která je aktivována cAMP. Takové enzymy se nazývají protein kinázy. Skládá se ze dvou podjednotek:

• Katalytická, která obsahuje aktivní centrum;
• Regulační centrum, kde se nachází centrum vazby cAMP.

Pouze s interakcí regulačního centra enzymu a c-AMP získává aktivitu.

Kinetika enzymatických reakcí: Michaelisova konstanta, perkolační podmínky, jsou podrobněji zváženy ve fyzikální chemii.

Vlastnosti enzymů

Jsou kompaktní molekuly, mají relativní molekulovou hmotnost 104, průměr 20A. Enzymy, které jsou součástí globulárních proteinů, se tvoří, když peptidové vazby 20 aminokyselinových zbytků jsou určeny sloučeninou.

Vnitřní struktura enzymů v biochemii je charakterizována čtyřmi typy struktur:

• primární je spojena s genetickým kódem;
• sekundární struktura charakterizuje spirální řetězec;
• terciární určuje prostorové pokládání spirály polypeptidového řetězce;
• kvartérní je spojena s přidáním globulek do aktivního oligomerního enzymu.

Specifičnost procesů s jedním substrátem

Kinetika enzymatických reakcí Michaelis-Mentenovy rovnice vysvětluje vztah mezi rychlostí a koncentrací substrátu.

V roce 1903 Henry připustil, že enzym se substrátem tvoří meziprodukt. Je-li samotný enzym E, substrát S, pak meziprodukt bude mít formu ES.
L. Michaelis analyzoval kinetiku tohoto procesu mechanismem, který zahrnuje dvě fáze: reverzibilní, nezvratné.

Kinetické rovnice těchto dvou procesů mají poměrně složitou podobu. Pro jejich řešení se používají stacionární koncentrace. Rychlost přípravy meziproduktu je popsána zákonem působící hmoty, vztahuje se počáteční koncentrace substrátu a enzymu, aktuální indexy, stejně jako koncentrace meziproduktu a reakčního produktu.

Vlastnosti řešení

Jaká jsou hlavní kinetika enzymatických reakcí? Tabulka použitá ve fyzikální chemii umožňuje vyřešit systém rovnic v následujících případech:

• s poklesem koncentrace výchozích látek;
• kdy je množství produktu překročeno ve srovnání s meziproduktem.

U enzymatických procesů je poměr rychlostí, při kterých je druhá konstanta významně vyšší než hodnota prvního konstantu, splněna. Důvodem je nestabilita meziproduktu, jeho nepostradatelná koncentrace.

Podle rozhodnutí IUPAC konstanta umožňující popsat kinetiku chemického procesu byla nazývána Michaelisovou konstantou.

Lineární závislost počáteční rychlosti na koncentraci substrátu byla experimentálně potvrzena.

Fyzický význam Michaelisovy konstanty

Chcete-li odpovědět na tuto otázku, zvažte koncentraci substrátu, u níž enzym vykazuje polovinu své aktivity. Konstanta Michaelis má stejný rozměr jako počáteční koncentrace substrátu: mol / litr.

Číselné parametry dané konstantní hodnoty se pohybují od 10 -2 do 10 8 M. V průběhu experimentálních studií bylo zjištěno, že Michaelisova konstanta je funkcí teploty. Závisí to na přítomnosti dalších látek, které v procesu provádějí úlohu aktivátoru nebo inhibitoru.

Zvláštní případ

Pokud se v průběhu procesu dosáhne stavu, ve kterém jsou pozorovány stejné konstanty, nastane rovnováha v systému. To umožňuje aplikovat v analýze enzymatických procesů aproximaci kvazi-rovnovážných koncentrací.

V důsledku toho výraz výrazně zjednodušuje výraz pro Michaelisovou konstantu, charakterizuje afinitu enzymu k použitému substrátu.

Inhibice enzymatických procesů

Jako takové látky působí činidla, která, když se zavádí do reakčního systému významně snižuje rychlost reakce. Pro enzymatické katalýzy vyžaduje preadsorption substrát, jeho přesnou orientaci vzhledem k aktivním skupinám katalytického místa a k inhibici pouze konvenční vazebné inhibitor může omezit některé fragmenty adsorpční části.

Vlastnosti inhibitorů sloučeniny se mohou projevit tvorbou silných komplexů (kyanidů) a také působením na karbonylovou skupinu s denaturací proteinů.

Druhy inhibice

Účinek zpomalení chemické interakce je pozorován z několika důvodů:

• Inhibitor soutěží o aktivní centrum se substrátem, čímž vytváří neaktivní centrum s enzymem. V případě růstu koncentrace substrátu se obnoví aktivita samotného enzymu v roztoku.
• Inhibitor se připojuje k jiné části proteinové molekuly a vytváří neaktivní komplex. Enzym obnovuje svou původní aktivitu pod vlivem jiných látek bez ovlivnění substrátu.

Rychlost procesu se vztahuje k rychlosti tvorby konečného produktu přes koncentrace, Michaelisovou konstantu. Poslední hodnota může být určena graficky, stejně jako vyjádřena matematicky ze vzorce. S neúčinným komplexem inhibitor neinterferuje s reakcí mezi enzymem a substrátem, ale významně snižuje rychlost procesu.

Během statistického zpracování experimentálních dat bylo možné odhalit hlavní parametry pro nekonkurenční inhibici, prokázat vztah mezi velikostí rychlosti a indexem koncentrace.

Kinetika chemických procesů zahrnuje popis vlastností všech stupňů chemických procesů za použití konstantních veličin, Michaelis-Mentenovy rovnice. V průběhu experimentálních studií byl nalezen vztah mezi rychlostí enzymatického procesu a změnou koncentrace reakčního produktu nebo výchozího substrátu.

Kromě toho je stanoven vztah rychlosti s povahou enzymu. Z jeho charakteristik závisí činnost, specifické chování v průběhu interakce. Míra enzymatické aktivity je jedna standardní jednotka, která charakterizuje množství enzymu, které katalyzuje konverzi na μmol výchozího substrátu za minutu.

Enzymy jsou v moderní medicíně široce používány, jejich rychlost určuje přímo rychlost definice problému a kvalitu lékařské diagnózy pacienta.