Структура, соединения и основные виды гемоглобина

Кровеносная система выполняет транспортную функцию в организме всех теплокровных животных, доставляя к тканям питательные вещества и кислород. Транспортировка кислорода и углекислого газа осуществляется благодаря красным тельцам крови, в состав которых входит важное вещество – гемоглобин. В этой статье мы рассмотрим виды и соединения гемоглобина.

Что такое гемоглобин

Гемоглобин – это компонент эритроцитов, относящийся к группе белков. Состоит из 96% белкового вещества глобина и 4% вещества с атомом 2-валентного железа - гем. В 1 клетке эритроцита его содержится порядка 280 млн молекул, что и формирует красный цвет крови.

Главное свойство гемоглобина – это способность железа присоединять и отщеплять газы, формируя перемещение кислорода из лёгких к тканям и углекислого газа от тканей к лёгким. Таким образом, его роль в процессе газообмена в организме незаменима.

Структура и виды гемоглобина крови человека

На разных стадиях развития человеческого организма состав гемоглобина отличается по структуре полипептидных цепей. В зависимости от того, какие полипептидные цепи содержит гемоглобиновая структура, виды гемоглобина у человека следующие:

1. Взрослый гемоглобин (HbA) встречается в доминантном количестве (около 98-99% от общего количества в крови) у взрослых людей. HbA состоит из 2 и 2 полипептидных цепей. В каждой из аминокислотных спиралей содержится компонент гема с атомом, отвечающим за сродство с молекулой кислорода. HbA обладает меньшей способностью к сродству с кислородом нежели другие виды гемоглобина, но в то же время он более устойчив к колебаниям pH и t.
2. Фетальный (HbF) синтезируется у плода ещё в утробе матери начиная с 6-7 недель беременности с последующим его замещением на HbA. Уже с 1 месяца жизни синтез HbF замедляется, общий объём крови увеличивается, усиливается и синтез HbA, который к трём годам жизни ребёнка доходит до процентного соотношения состава крови взрослого человека. Фетальный гемоглобин от взрослого отличается составом цепей глобина, вместо цепи здесь присутствует тип спирали. HbF, по сравнению с HbA, обладает меньшей степенью устойчивости к изменениям pH крови и колебаниям температуры организма.
3. Эмбриональный (HbE). Первичная форма дыхательного белка вырабатывается у эмбриона ещё до формирования плаценты (уже на первой неделе беременности) и продолжается до 6-7 недель. Структура отличается наличием цепей и &zeta--типов.

Патологические виды гемоглобина

В ряде случаев под влиянием генетических дефектов возникает аномальный синтез гемоглобиновых клеток. Патологические виды гемоглобина от физиологических отличаются составом полипептидных связей, а точнее, их мутацией.

В результате мутации ДНК, синтез компонентов эритроцитов осуществляется не с глутаминовой, а валиновой аминокислотой. Эта «кадровая» замена приводит к образованию белковой структуры типа 2 с «липким» участком на поверхности, способным присваивать структуры себе подобные. Таким образом, происходит полимеризация HbS-молекул и, как следствие, оседание тяжёлых и плохо транспортируемых эритроцитов в кровеносных сосудах. Данное отклонение носит название "серповидная анемия".

Нормы содержания гемоглобина у человека

Содержание белковых дыхательных структур в крови у людей может отличаться в зависимости от пола, возрастной категории, образа жизни и некоторых других особенностей, как, например, беременность.

Нормальные значения содержания гемоглобина в крови, не считающиеся патологическим отклонением:

• У мужчин - 130-150 г/л.
• У женщин - 120-140 г/л.
• У детей до года 100-140 г/л, причём в первый месяц эти значения могут достигать до 220 г/л за счёт повышенной концентрации фетального гемоглобина. У детей с года до 6 лет - 110-145 г/л, а с 6 года жизни - 115-150 г/л вне зависимости от пола ребёнка.
• При беременности наблюдается снижение концентрация HbA до 110 г/л, что однако не считается анемией.
• У пожилых людей нормой считается тенденция понижения на 5 единиц от заявленной нормы в зависимости от пола пациента.

По возрастному цензу отличается и состав крови, содержащей одновременно разные виды гемоглобина. Так, например, у взрослого человека естественным соотношением является 99% HbA и до 1% HbF. У детей до года процент HbF значительно выше, чем у взрослых, что объясняется постепенным распадом изначально имеющейся формы фетального гемоглобина.

Физиологические формы

Поскольку дыхательный красный пигмент непрерывно участвует в газообменных процессах в организме, то его главным свойством является способность образовывать соединения с молекулами различных газов. В результате подобных реакций создаются физиологические виды гемоглобина, которые считаются нормальным явлением.

• Оксигемоглобин (Hb)– соединение с молекулой кислорода. Процесс происходит в органах дыхания, в альвеолах лёгких. Оксигенированные красные тельца окрашивают кровь в алый цвет, которая называется артериальной и движется от лёгких к тканям, обогащая их кислородом, необходимым для окислительных процессов.
• Дезоксигемоглобин (HbH) – восстановленный гемоглобин образуется в момент, когда красные тельца отдают кислород тканям, но ещё не успели забрать от них углекислый газ.
• Карбоксигемоглобин (Hb) образуется при выведении углекислого газа из тканей и выведении его к лёгким, завершая процесс дыхания человека. Карбоксигемоглобин придаёт венозной крови тёмный цвет – бордовый.

Патологические соединения

Эритроциты могут присоединять не только газы, участвующие в дыхательном процессе, но и другие, образуя патологические виды гемоглобина, представляющие опасность для человеческого здоровья и даже жизни. Эти соединения обладают низкой степенью распада, поэтому приводят к кислородному голоданию тканей и серьёзным нарушениям дыхательного процесса.

• Карбгемоглобин (HbCO) - крайне опасное соединение в крови человека, надышавшегося угарным газом. Блокирует способность красных телец переносить кислород к тканям. Даже незначительная концентрация угарного газа в воздухе 0,07% может привести к летальному исходу.
• Метгемоглобин (HbMet) образуется при отравлении нитробензольными соединениями, примерами которых являются алифатические растворители смол, эфиров, целлюлозы, широко применимые в текстильной промышленности. Нитраты при взаимодействии с гемоглобином преобразуют содержащиеся в геме 2-х валентное железо в 3-х валентное, что также приводит к гипоксии.

Диагностика гемоглобина

Для выявления концентрации глобиновых дыхательных структур в крови человека проводятся качественные и количественные виды анализов. Гемоглобин также исследуется на количество содержания в нём ионов железа.

Основным количественным методом определения концентрации гемоглобина сегодня является колориметрический анализ. Он представляет собой исследование цветовой насыщенности биологического материала при добавлении к нему специального реактива.

Качественные методы включают исследование крови на содержание в нём соотношения типов HbA и HbF. Также к качественному анализу относится определение количества содержания в крови молекул гликолизированного гемоглобина (соединения с углеродами) – метод используется для диагностики сахарного диабета.

Отклонение концентрации гемоглобина от нормы

Баланс HbA может варьировать как ниже, так и выше нормы. В любом случае это приводит к негативным последствиям. При понижении HbA ниже установленной нормы возникает патологический синдром, который носит название "железодефицитная анемия". Выражается вялостью, упадком сил, невнимательностью. Негативно влияет на нервную систему, особенно опасен в детском возрасте, так как часто является причиной отставания в психо-моторном развитии.

Повышенный гемоглобин не является отдельным заболеванием, это, скорее, синдром, свидетельствующий о различных патологиях, таких как сахарный диабет, лёгочная недостаточность, порок сердца, заболевания почек, переизбыток фолиевой кислоты или витаминов группы В, онкология и др.