Regulace enzymové aktivity a jejich metody

Být jednotkou živé hmoty, fungující jako soubor otevřených biosystémů, buňka neustále vyměňuje látky a energii s vnějším prostředím. K udržení homeostázy v ní existuje skupina speciálních látek bílkovinných přírodních látek - enzymů. Struktura, funkce a regulace enzymové aktivity jsou studovány zvláštním oborem biochemie, nazývaným enzymologie. V tomto článku, na konkrétních příkladech, budeme zvažovat různé mechanismy a metody regulace enzymové aktivity, které jsou vlastní vysokým savcům a lidem.

Podmínky nezbytné pro optimální enzymovou aktivitu

Biologicky aktivní látky, které selektivně ovlivňují obě asimilační reakce a štěpení, vykazují za určitých podmínek jejich katalytické vlastnosti v buňkách. Například je důležité zjistit, která část buňky netěsní chemický proces, ve kterém se účastní enzymy. Kvůli rozdělení (cytoplazmatické dělení na úseky) dochází v různých částech a organoidy k antagonistickým reakcím.

Syntéza proteinů se tedy provádí v ribosomech a jejich rozštěpení - v hyaloplazmě. Buněčná regulace aktivity enzymů katalyzujících opačné biochemické reakce zajišťuje nejen optimální rychlost metabolismu, ale také zabraňuje tvorbě energeticky nepoužitelných metabolických cest.

Multienzymový komplex

Strukturní a funkční organizace enzymů tvoří enzymatický aparát buňky. Většina chemických reakcí, které se v ní vyskytují, jsou vzájemně propojené. Pokud je při vícestupňovém chemickém procesu produkt první reakce reakčním činidlem pro následnou reakci, v tomto případě je prostorové uspořádání enzymů v buňce zvláště výrazné.

Je třeba si uvědomit, že enzymy jsou svou povahou jednoduché nebo složité proteiny. A jejich citlivost k buněčnému substrátu je primárně způsobena změnou prostorové konfigurace terciární nebo kvartérní struktury peptidu. Enzymy a reagovat na změny nejen v buněčných parametrů, jako je chemické složení hyaloplasm, koncentrace reakčních složek a reakčních produktů, na teplotu, ale i na změny v sousedních buňkách nebo v extracelulární tekutině.

Proč je buňka rozdělena na oddělení

Přiměřenost a logika uspořádání živé přírody je prostě úžasná. To plně platí pro životní projevy charakteristické pro buňku. Pro vědce-chemik je zcela jasné, že ve stejné trubici nemohou probíhat vícerozměrné enzymatické chemické reakce, například syntéza glukózy a glykolýzy. Jak se tedy objevují opačné reakce v hyaloplasmu jedné buňky, což je podklad pro jejich chování? Ukazuje se, že buněčný obsah - cytosol, - ve kterém jsou prováděny antagonistické chemické procesy, je prostorově oddělen a vytváří izolované loci - oddělení. Díky nim jsou metabolické reakce vyšších savců a lidí regulovány zvláště přesně a produkty metabolismu jsou transformovány do forem, které volně pronikají přes septální dělení buněčných míst. Pak obnoví původní strukturu. Kromě cytosolu se enzymy nacházejí v organellech: ribosomy, mitochondrie, jádro, lysosomy.

Úloha enzymů v energetickém metabolismu

Zvažte oxidační dekarboxylaci pyruvátu. Regulace katalytické aktivity enzymů v něm je dobře studována enzymologií. Tento biochemický proces probíhá v mitochondriích - dvojmembránových organellech eukaryotických buněk - a je meziproduktem mezi anoxickým štěpením glukózy a Krebsův cyklus. Pyruvát dehydrogenázový komplex - PDH - obsahuje tři enzymy. U vyšších savců a lidí dochází k jejich poklesu se zvýšením koncentrace Acetyl-CoA a NATH, tj. V případě výskytu alternativních možností tvorby molekul acetyl-CoA. Pokud buňka vyžaduje dodatečnou část energie a vyžaduje nové akceptorové molekuly ke zvýšení reakcí cyklu trikarboxylové kyseliny, aktivují se enzymy.

Co je alosterická inhibice

Regulace enzymové aktivity může být prováděna speciálními látkami - katalytickými inhibitory. Mohou se kovalentně vázat na specifické lokusy enzymu a obcházet jejich aktivní centrum. To vede k deformaci prostorové struktury katalyzátoru a automaticky vede ke snížení jeho enzymatických vlastností. Jinými slovy dochází k alosterické regulaci enzymové aktivity. Dodáváme také, že taková forma katalytického účinku je vlastně oligomerních enzymů, tj. Těch, jejichž molekuly se skládají ze dvou nebo více polymerních proteinových podjednotek. Komplex PDH zvážený v předchozí kapitole obsahuje přesně tři oligomerní enzymy: pyruvát dehydrogenázu, dehydrolipoyl dehydrogenázu a hydrolylipoyl transacetylázu.

Regulační enzymy

Studie v enzymologii prokázaly skutečnost, že rychlost chemických reakcí závisí jak na koncentraci, tak na aktivitě katalyzátoru. Nejčastěji metabolické cesty obsahují hlavní enzymy, které regulují reakční rychlost na všech jeho úsecích.

Nazývají se regulační a obvykle vliv na počáteční reakci komplexu, a mohou se podílet na většině pomalých chemických procesů v nevratné reakci, nebo se připojit reakční složky na bodů větvení v metabolické dráze.

Jak se provádí peptidová interakce?

Jedním ze způsobů, kterými dochází k regulaci aktivity enzymů v buňce, je interakce protein-protein. O čem to mluvíme? Přidávání regulačních proteinů do molekuly enzymu je realizováno, což vede k jejich aktivaci. Například adenylátcyklázy enzym se nachází na vnitřním povrchu buněčné membrány a může interagovat s strukturách jako hormonu a peptidu umístěného mezi ním a enzymu. Vzhledem k tomu, že výsledná sloučenina hormonu mění jeho proteinový meziprodukt prostorové potvrzení, tento způsob zlepšení katalytických vlastností adenylátcyklázy v biochemii, se nazývá „aktivace v důsledku přístupová regulační proteiny.“

Protomery a jejich role v biochemii

Tato skupina látek, jinak nazývaná protein kinázy, urychlí transport aniontového PO₄^3- na hydroxoskupinách aminokyselin vstupujících do peptidové makromolekuly. Regulace aktivity enzymů protomerů budou považovány námi jako příklad proteinkinázy A. molekula - tetramer je složen ze dvou katalytických a dvěma regulačními podjednotkami a peptidu nefunguje jako katalyzátor, pokud je regulační oblast pro protomeru připojeny čtyři cAMP molekulu. To způsobuje transformaci prostorové struktury regulačních proteinů, což vede k uvolnění dvou aktivovaných katalytických proteinových částic, to znamená k disociaci protomerů. Pokud jsou molekuly cAMP odděleny od regulačních podjednotek, neaktivní proteinový kinázový komplex se opět vrací do tetrameru, jelikož dochází k sdružování katalytických a regulačních peptidových částic. Takže výše uvedené způsoby regulace enzymové aktivity zajišťují jejich reverzibilní charakter.

Chemická regulace enzymové aktivity

Biochemie také studovala takové mechanismy pro regulaci enzymové aktivity, jako je fosforylace, defosforylace. Mechanismus regulace enzymové aktivity má v tomto případě následující formu: aminokyselinové zbytky enzymu obsahující OH skupiny^-, změnit jejich chemickou modifikaci kvůli vlivu fosfoprotein fosfatáz na ně. V tomto případě je korekce aktivní enzymové centrum, a u některých enzymů je to příčina, která je aktivuje, a pro ostatní - inhibitor. Na druhou stranu jsou katalytické vlastnosti samotných fosfoproteinových fosfatáz regulovány hormonem. Například, zvíře škrob - glykogen - a tuku mezi jídly jsou členěny v gastrointestinálním traktu, nebo přesněji, v duodenu pod vlivem glukagonu - pankreatického enzymu.

Tento proces je podpořen fosforylací trofických gastrointestinálních enzymů. V období aktivního trávení, kdy jídlo pochází ze žaludku do dvanáctníku, dochází ke zlepšení syntézy glukagonu. Inzulin - další enzym pankreatu, produkovaný alfa buňkami Langerhansových ostrovů - interaguje s receptorem, včetně mechanismu fosforylace stejných trávicích enzymů.

Částečná proteolýza

Jak je vidět, úrovně regulace enzymové aktivity v buňce jsou různé. U enzymů, které jsou mimo cytosol nebo organoidy (v krevní plazmě nebo v gastrointestinálním traktu), je jejich aktivace procesem hydrolýzy peptidových vazeb CO-NH. Je nezbytné, protože tyto enzymy jsou syntetizovány v neaktivní formě. Část peptidu se oddělí od enzymové molekuly a aktivní centrum prochází modifikací zbývající struktury modifikace. To vede k tomu, že enzym "vstupuje do pracovního stavu", to znamená, že je schopen ovlivnit průběh chemického procesu. Například inaktivní pankreatický enzym, trypsinogen, nerozkládá potravní proteiny, které vstupují do duodena. Podléhá proteolýze pod účinkem enteropeptidázy. Poté se enzym aktivuje a nyní se nazývá trypsin. Částečná proteolýza je reverzibilní proces. Vyskytuje se v takových případech, jako je aktivace enzymů, které štěpí polypeptidy v procesech koagulace krve.

Úloha koncentrace výchozích látek v metabolismu buňky

Regulace aktivity enzymu pomocí přístupnosti substrátu byla částečně zkoumána v podkapitole "Multienzymatický komplex". Rychlost katalytických reakcí, procházejících v několika stadiích, silně závisí na tom, kolik molekul výchozí látky je v buňkách hyaloplasmus nebo organelles. To je způsobeno tím, že rychlost metabolické cesty je přímo úměrná koncentraci výchozí látky. Čím více molekul činidla je v cytosolu, tím vyšší je rychlost všech následných chemických reakcí.

Allosterické nařízení

Enzymy, jejichž aktivita je řízena nejen koncentrací výchozích reagenčních látek, ale také efektory, tzv. Alosterická regulace je inherentní. Častěji jsou tyto enzymy reprezentovány meziprodukty metabolismu v kleci. Díky efektorům je regulována aktivita enzymů. Biochemie prokázala, že takové sloučeniny, nazvané alosterické enzymy, jsou velmi důležité pro metabolismus buněk, protože mají extrémně vysokou citlivost na změny v homeostáze. Pokud enzym inhibuje chemickou reakci, tj. Snižuje jeho rychlost - nazývá se negativní efektor (inhibitor). V opačném případě, je-li nárůst reakční rychlosti, je to aktivátor, pozitivní efektor. Ve většině případů hrají roli aktivátorů výchozí materiály, tj. Činidla, která vstupují do chemických interakcí. Konečné produkty, vzniklé v důsledku vícestupňových reakcí, se chovají jako inhibitory. Tento druh regulace, založený na vztahu mezi koncentrací činidel a produktů, se nazývá heterotrofní.