Struktura imunoglobulinů. Třídy imunoglobulinů

Lidský lymfatický systém plní řadu důležitých ochranných funkcí, které brání rozvoji patogenních mikroorganismů nebo virů v kapalných médiích, buňkách a tkáních. Pro humorální imunitu reagují B-lymfocyty, které po dalším zrání syntetizují imunoglobuliny (Ig). Struktura těchto látek vám umožňuje najít, označit a zničit antigeny, které se dostaly do těla. Jaké jsou vlastnosti molekul?

Plazmové buňky

Všechny lymfatické buňky lidského těla jsou rozděleny do dvou velkých skupin: T-lymfocyty a B-lymfocyty. Ty jsou odpovědné za buněčnou imunitu, absorbují antigeny v procesu fagocytózy. Druhým úkolem je syntetizovat specifické protilátky - humorální imunitu.

B lymfocyty se určí v sekundárních lymfatických orgánech (lymfatické uzliny, slezina), a potom tvoří populaci plazmatických buněk, také nazývaných plazmatických buněk. Ty následně migrují do červené dřeně a slizniční tkáň.

Plazmové buňky dosahují velkých velikostí (až 20 μm), barvily bazofilní, tj. Fialové s barvivy. Ve středu těchto buněk je velké jádro s charakteristickými hrudkami heterochromatinu, které připomínají paprsky kola.

Cytoplasma skvrny jsou lehčí než jádro. Disponuje silným dopravním centrem, který se skládá z endoplazmatického retikulu a zařízení Golgi. AG se vyvinula poměrně silně a tvořila takzvanou jasnou terasu buňky.

Všechny tyto struktury jsou zaměřeny na syntézu protilátek, které jsou odpovědné za humorální imunitu. Struktura molekuly imunoglobulinu má své vlastní charakteristiky, takže je důležité, aby tyto struktury během syntézy dozrály postupně a kvalitativně.

Ve skutečnosti je pro tento účel vytvořena tak hustá síť přístrojů EPS a Golgi. Genetický aparát plasmocytů, obalený v jádře, je zaměřen primárně na syntézu proteinových protilátek. Starší plazmatické buňky jsou příkladem vysokého stupně odhodlání, takže se zřídka dělí.

Struktura protilátek imunoglobulinu

Tyto vysoce specializované molekuly jsou glykoproteiny, protože mají proteinovou a sacharidovou část. Máme zájem o kostru imunoglobulinů.

Molekuly se skládají ze čtyř peptidových řetězců: dvou těžkých řetězců (H-řetězců) a dvou plic (řetězců L). Jsou vzájemně propojeny pomocí disulfidových vazeb a jako výsledek můžeme pozorovat tvar molekuly připomínající praku.

Struktura imunoglobulinů je zaměřena na sloučeninu s antigeny za použití specifických Fab fragmentů. Na volných koncích "prasknutí" je každé takové místo tvořeno dvěma variabilními doménami: jedním z těžkého a jeden z lehkého řetězce. Rámec je trvalá doména (3 na každé těžké a jedna na lehkých řetězcích).

Mobilita proměnlivých konců imunoglobulinu je zajištěna přítomností pantové oblasti v místě, kde je vytvořena disulfidová vazba mezi oběma H řetězci. Tolik zjednodušuje proces interakce antigen-protilátky.

Třetí konec molekuly, který nereaguje na cizí molekuly, zůstává nepřezkoumaný. To se nazývá oblast Fc a je odpovědné za připojení imunoglobulinu na membrány plazmocytů a dalších buněk. Mimochodem, lehké řetězce mohou být dva typy: kappa (kappa) a lambda (lambda). Jsou propojeny disulfidovými vazbami. Existuje také pět druhů těžkých řetězců, podle nichž jsou klasifikovány různé typy imunoglobulinů. To je alfa - (alfa), delta - (delta), epsilon - (epsilon), gama - (gama) mu-- (mu) řetězce.

Některé protilátky jsou schopné tvořit polymerní struktury, které jsou stabilizovány dalšími J-peptidy. Proto se vytvářejí dimery, triery, tetramery nebo pentomery Ig určitého typu.

Další přídavný řetězec je charakteristický pro sekreční imunoglobuliny, jejichž struktura a biochemie jim umožňují fungovat v sliznících ústní dutiny nebo střeva. Tento dodatečný řetězec zabraňuje destrukci molekul protilátek přírodními enzymy.

Struktura a třídy imunoglobulinů

Rozmanitost protilátek v našem těle určuje variabilitu funkcí humorální imunity. Každá třída Ig má své vlastní charakteristické rysy, podle nichž není obtížné odhadnout jejich roli v imunitním systému.

Struktura a funkce imunoglobulinů závisí přímo na sobě. Na molekulární úrovni se liší v aminokyselinové sekvenci těžkého řetězce, jejichž typy jsme již zmínili. Proto se rozlišují 5 typů imunoglobulinů: IgG, IgA, IgE, IgM a IgD.

Vlastnosti imunoglobulinu G

IgG netvoří polymery a není vložen do buněčných membrán. Složení molekul odhalilo přítomnost gama těžkého řetězce.

Charakteristickou vlastností této třídy je skutečnost, že pouze tyto protilátky jsou schopny proniknout placentární bariérou a vytvořit imunitní obranu embrya.

IgG je 70-80% všech sérových protilátek, takže molekuly jsou snadno detekovány laboratorními metodami. V krvi činí 12 g / l průměrný obsah této třídy a takový ukazatel je obvykle dosažen ve věku 12 let.

Struktura imunoglobulinu G umožňuje provádět následující funkce:

1. Neutralizace toxinů.
2. Opsonizace antigenů.
3. Spuštění komplementu zprostředkované cytolýzy.
4. Prezentace antigenu na zabijáky.
5. Poskytnutí imunity novorozenci.

Imunoglobulin A: funkce a funkce

Tato třída protilátek se vyskytuje ve dvou formách: sérum a sekretor.

V krevním séru je IgA 10-15% všech protilátek a jeho průměrné množství je 2,5 g / l až 10 let.

Máme větší zájem o sekreční formu imunoglobulinu A, protože asi 60% molekul této třídy protilátek je koncentrováno na sliznicích těla.

Struktura imunoglobulinu A se také liší svou variabilitou v důsledku přítomnosti J-peptidu, který se může podílet na tvorbě dimerů, trimerů nebo tetramerů. Kvůli tomu je takový komplex protilátek schopen vázat velké množství antigenů.

Během tvorby IgA je na molekulu připojena další složka, S-protein. Jeho hlavním úkolem je chránit celý komplex před ničivým účinkem enzymů a dalších buněk lidského lymfatického systému.

Imunoglobulin A se nachází v sliznicích gastrointestinálního traktu, genitourinárního systému a dýchacího traktu. IgA molekuly obalují antigenní částice, čímž zabraňují jejich přilnutí ke stěnám dutých orgánů.

Funkce této třídy protilátek jsou následující:

1. Neutralizace antigenů.
2. Jsou to první bariéry mezi všemi molekulami humorální imunity.
3. Ogonizujte a označujte antigeny.

Imunoglobulin M

Zástupci třídy IgM se vyznačují velikostí velkých molekul, protože jejich komplexy jsou pentamery. Celá struktura je podporována J-proteinem a kostra molekuly je těžké nu-typu řetězce.

Pentamerická struktura je charakteristická pro sekreční formu tohoto imunoglobulinu, ale existují také monomery. Ty jsou připojeny k membránám B-lymfocytů, čímž pomáhají bunkám detekovat patogenní elementy v tělních tekutinách.

Pouze 5-10% je IgM v krevním séru a jeho obsah v průměru nepřesahuje 1 g / l. Protilátky této třídy jsou nejstarší v evolučním plánu a jsou syntetizovány pouze B-lymfocyty a jejich prekurzory (plazmocyty nejsou schopné toho).

Počet protilátek M se zvyšuje u novorozenců. to je faktor intenzivní sekrece IgG. Taková stimulace pozitivně ovlivňuje vývoj imunity dítěte.

Struktura imunoglobulinu M brání přes placentu, takže detekce protilátek v plodu tekutin se stává signálem porušení metabolických mechanismů infekce nebo placenty vady.

Funkce IgM:

1. Neutralizace.
2. Opsonization.
3. Aktivace cytolýzy závislé na komplementu.
4. Tvorba imunity novorozence.

Vlastnosti imunoglobulinu D

Tento typ protilátek byl studován docela dost, takže jejich úloha v těle není plně pochopena. Existuje IgD pouze ve formě monomerů, v séru tato molekula nepřesahuje 0,2% všech protilátek (0,03 g / l).

Hlavní funkcí imunoglobulinu D je příjem membrán B-lymfocytů, avšak pouze 15% celé populace těchto buněk má IgD. Protilátky jsou připojeny k Fc konci molekuly a těžké řetězce jsou ve třídě delta.

Struktura a funkce imunoglobulinu E

Tato třída představuje nepatrný zlomek všech sérových protilátek (0,00025%). IgE, stejná reakční látka, mají vysokou cytofilitu: monomery těchto imunoglobulinů se připojují k membránám mastocytů a bazofilů. Výsledkem je, že IgE ovlivňuje tvorbu histaminu, což vede ke vzniku zánětlivých reakcí.

Ve struktuře imunoglobulinu E jsou přítomny těžké řetězce epsilonového typu.

Vzhledem k malému množství jsou tyto protilátky velmi obtížné detekovat laboratorními metodami v krevním séru. Zvýšení IgE je důležitým diagnostickým příznakem alergických reakcí.

Závěry

Struktura imunoglobulinů přímo ovlivňuje jejich funkce v těle. Humorální imunita hraje velkou roli při udržování homeostázy, takže všechny protilátky by měly fungovat jasně a hladce.

Obsah všech tříd Ig je pro člověka přísně definován. Jakékoliv změny zaznamenané v laboratoři mohou být výmluvou pro vývoj patologických procesů. To je to, co lékaři ve své praxi používají.