Co obsahuje bílkovina? Příklady jednoduchých a komplexních proteinů

Abychom si představili důležitost bílkovin, stačí připomenout známou frázi Friedricha Engelsa: "Život je způsob existence proteinových těl." Ve skutečnosti na Zemi tyto látky společně s nukleovými kyselinami způsobují všechny projevy živé hmoty. V tomto článku zjistíme, z čeho se protein skládá, jakou funkci bude provádět, a také určuje vlastnosti struktury různých druhů.

Peptidy - vysoce organizované polymery

V živé buňce jak rostlinné, tak zvířecí, bílkoviny kvantifikují nad jinými organickými látkami a také plní největší počet různých funkcí. Účastní se řady velmi důležitých buněčných procesů, jako je pohyb, obrana, signalizace atd. Například ve svalové tkáni zvířat a lidí tvoří peptidy až 85% hmotnosti sušiny a v kostech a dermis od 15 do 50%.

Všechny buněčné a tkáňové proteiny sestávají z aminokyseliny (20 druhy). Jejich počet v živých organismech se vždy rovná dvaceti druhům. Různé kombinace peptidových monomerů tvoří v přírodě celou řadu proteinů. Vypočítá se astronomickým číslem 2x10^18. možné druhy. V biochemii se polypeptidy nazývají vysokomolekulární biologické polymery, makromolekuly.

Aminokyseliny - monomery proteinů

Všechny 20 druhů těchto chemických sloučenin jsou strukturní jednotky proteinů a mají obecný vzorec NH₂-R-COOH. Jedná se o amfoterní organické látky schopné vykazovat jak základní, tak kyselé vlastnosti. Nejen jednoduché proteiny, ale i komplexní, obsahují tzv. Neesenciální aminokyseliny. Ale nepostradatelné monomery, například valin, lysin, methionin, lze nalézt pouze u některých typy bílkovin. proteiny jsou nazývány plné.

Proto charakterizace polymeru bere v úvahu nejen to, kolik aminokyselin tvoří protein, ale také které monomery jsou spojeny peptidovými vazbami na makromolekule. Dodáváme také, že zaměnitelné aminokyseliny, jako je asparagin, kyselina glutamová, cystein, mohou být syntetizovány nezávisle v lidských a zvířecích buňkách. V buňkách bakterií, rostlin a hub se vytvářejí nenahraditelné monomery proteinů. Vstupují do heterotrofních organismů pouze s jídlem.

Jak se tvoří polypeptid

Jak víte, 20 různých aminokyselin lze kombinovat do mnoha různých proteinových molekul. Jak se vazba monomerů vyskytuje mezi sebou? Ukazuje se, že karboxylové a aminové skupiny řady ležících aminokyselin vzájemně spolupracují. Vytvoří se takzvané peptidové vazby a molekuly vody se uvolňují jako vedlejší produkt polykondenzační reakce. Vytvořené proteinové molekuly sestávají z aminokyselinových zbytků a opakovaně se opakujících peptidových vazeb. Proto se také nazývají polypeptidy.

Proteiny často obsahují ne jeden, ale několik polypeptidových řetězců a obsahují mnoho tisíců aminokyselinových zbytků. Navíc jednoduché proteiny, stejně jako proteidy, mohou komplikovat jejich prostorovou konfiguraci. To vytváří nejen primární, ale i sekundární, terciární a dokonce kvartérní strukturu. Zvažme tento proces podrobněji. Pokračovat ve zkoumání otázky: co obsahuje bílkovina, jaká je konfigurace tato makromolekula. Bylo stanoveno výše, že polypeptidový řetězec obsahuje řadu kovalentních chemických vazeb. Tato struktura se nazývá primární.

Hraje důležitou roli v kvantitativním a kvalitativním složení aminokyselin, stejně jako pořadí jejich spojení. Sekundární struktura nastává v době vzniku spirály. Je stabilizována mnoha nově vznikajícími vodíkovými vazbami.

Vyšší úroveň organizování proteinů

Terciární struktura se objevuje jako výsledek balení spirály ve formě kuličky, například, svalové bílkoviny tkáňový myoglobin má právě takovou prostorovou strukturu. Je udržován jak nově vytvořenými vodíkovými vazbami, tak disulfidovými můstky (pokud do molekuly proteinu vstupuje několik zbytků cysteinu). Kvarterní forma je výsledkem kombinace několika proteinových globulí do jedné struktury najednou pomocí nových typů interakcí, například hydrofobních nebo elektrostatických. Spolu s peptidy také neproteinové části vstupují do kvartérní struktury. Mohou to být ionty hořčíku, železa, mědi nebo zbytků ortofosfátu nebo nukleových kyselin, stejně jako lipidů.

Vlastnosti biosyntézy bílkovin

Dříve jsme zjistili, z čeho se protein skládá. Je postavena ze sekvence aminokyselin. Jejich montáž do polypeptidového řetězce probíhá v ribozomy - non-membránové organely, rostlinné a zvířecí buňky. Do biosyntézy se rovněž podílejí molekuly informací a transportní RNA. První jsou matrice pro shromažďování proteinů a druhá transportuje různé aminokyseliny. je zde dilema v procesu buněčného biosyntézy, a to, protein se skládá z nukleotidů nebo aminokyselin? Odpověď je jednoduchá - polypeptidy jednoduchý a komplex se skládá z amfoterních organických látek - aminokyselin. V životním cyklu buňky, jsou období její činnosti, když se syntéza proteinu probíhá zvláště aktivní. Jedná se o takzvané stupně J1 a J2 mezifáze. V tomto okamžiku buňka aktivně roste a potřebuje spoustu stavebního materiálu, což je bílkovina. Kromě toho, v důsledku mitotických konec forma dvě dceřinné buňky, z nichž každý potřebuje velké množství organických látek, nicméně v kanálech hladké endoplazmatické retikulum je aktivní syntéza lipidů a sacharidů, a v zrnité EPM dochází biosyntézu proteinů.

Funkce proteinů

Vědět, co tvoří bílkoviny, to může být vysvětleno jako obrovské množství druhů a jedinečných vlastností spojených s těmito látkami. Proteiny provádět v kleci řadu funkcí, jako je konstrukce, jako součást membrán všech buněk a organel: mitochondrií, chloroplastů, lysozomy, Golgiho aparátu, a tak dále. Takové peptidy jako gamoglobuliny nebo protilátky jsou příklady jednoduchých proteinů, které mají ochrannou funkci. Jinými slovy, buněčná imunita je výsledkem působení těchto látek. Proteinový komplex - klíčové dírky, spolu s hemoglobinem, vykonává funkci přepravu zvířat, to znamená, že přenáší kyslík v krvi. Signálních proteinů, které tvoří buněčnou membránu, informace buňka poskytovat o látkách, se snaží dostat do její cytoplasmě. Peptidový albumin je zodpovědný za základní krevní obraz, například za schopnost sraženiny. Protein ovalbumin stock vejce v kleci a je hlavním zdrojem živin.

Proteiny jsou základem cytoskeletu buňky

Jednou z důležitých funkcí peptidů je podpora. Je velmi důležité udržovat tvar a objem živých buněk. Takzvané submembránové struktury - mikrotubuly a mikrovlákny tvořící interní buněčný skelet. Proteiny, které tvoří jejich složení, například tubulin, se mohou snadno uzavřít a protáhnout. To pomáhá buňce udržet si tvar za různých mechanických deformací.

V rostlinných buňkách spolu s bílkovinami hyaloplasmy mají cytoplazmatické trakty - plasmodémy také podpůrnou funkci. Procházející póry v buněčné stěně způsobují vzájemnou souvislost mezi množstvím ležících buněčných struktur tvořících rostlinnou tkáň.

Enzymy jsou látky proteinové povahy

Jednou z nejdůležitějších vlastností bílkovin je jejich vliv na rychlost chemických reakcí. Hlavní proteiny jsou schopné částečné denaturace - proces odvíjení makromolekuly v terciární nebo kvartérní struktuře. Samotný polypeptidový řetězec se nerozpadá. Částečná denaturace spočívá jak v signalizaci, tak v signalizaci katalytické funkce proteinu. Poslední vlastností je schopnost enzymů ovlivňovat rychlost biochemických reakcí v jádře a cytoplazmě buňky. Peptidy, které naopak snižují rychlost chemických procesů, se obvykle nazývají ne inhibitory, ale enzymy. Například jednoduchý katalázový protein je enzym, který urychluje štěpení toxické látky peroxidu vodíku. Vzniká jako konečný produkt mnoha chemických reakcí. Kataláza zrychluje její využití na neutrální látky: vodu a kyslík.

Vlastnosti bílkovin

Peptidy jsou klasifikovány mnoha znaky. Například ve vztahu k vodě mohou být rozděleny na hydrofilní a hydrofobní. Teplota také ovlivňuje strukturu a vlastnosti proteinových molekul různými způsoby. Například protein keratin - součást hřebíků a vlasů může odolat jak nízkým, tak vysokým teplotám, to znamená, že je termolabilní. Ale bílkovinový ovalbumin, již zmíněný dříve, při zahřátí na 80-100 ° C zcela zničen. To znamená, že jeho primární struktura je rozdělena na aminokyselinové zbytky. Tento proces se nazývá zničení. Bez ohledu na podmínky, které vytváříme, se protein nemůže vrátit do původní formy. Motorové proteiny - aktin a milosin jsou přítomny ve svalových vláknech. Jejich střídání a relaxace je základem práce svalové tkáně.